Полная версия

Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Белки - класс биогенных полипептидов

Полипептид имеет химически регулярный остов («главную цепь»), от которого отходят разнообразные боковые группы аминокислот - радикалы Rj, R2, ..., R„:

Химическую суть образования цепи (синтеза белка) можно проиллюстрировать взаимодействием двух аминокислот (Ai и А2), которые могут прореагировать между собой с отщеплением воды (реакция конденсации) и образованием дипептида:

Участок цепи называют пептидной связью, а часть

аминокислоты, включившейся в цепь, - аминокислотным остатком. Если в цепь соединить четыре аминокислоты, то получится тетрапептид:

Соединенные таким образом несколько десятков остатков аминокислот называют пептидами или олигопептидами. Участок цепи, на котором находится концевая группа -NH3, называют N- концевым, а противоположный ему - С-концевым. Собственно цепь без аминокислотных радикалов именуют полипептидным скелетом, а радикалы - боковыми цепями.

Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. Пептидные цепи в таком мультимерном белке могут быть связаны как исключительно слабыми связями, так и посредством прочных ковалентных непептидных связей.

Белки различаются между собой:

  • • по качественному составу (состоят из разных аминокислот);
  • • количественному составу (различное число аминокислот в молекуле);
  • • порядку соединения аминокислот в цепи.

По своему качественному составу белки разделяются на два основных класса: простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки содержат в цепи дополнительно к аминокислотным остаткам другие как органические, так и неорганические функциональные группы. Эта часть белка, не состоящая из аминокислот, называется простетической группой.

Различия по качественному и количественному составу аминокислот можно продемонстрировать следующими примерами: белок протомин, входящий в состав молока, и белок лососевых рыб - сальмин содержат 82,5 % Arg, 9 % Ser и около 9 % остальных аминокислот; фиброин шелка тутового шелкопряда содержит 28 % Ala, 43,5 % Gin, 12,5 % Туг, 16 % Ser. В табл. 3.3 представлены данные по содержанию аминокислот в таких важных белках, как миоглобин, гемоглобин и яичный белок.

Порядок расположения аминокислот в полипептиде называют аминокислотной последовательностью, процедура установления которой носит название секвенирование. Последнее играет важную роль в изучении химии белка.

Количественное содержание (г/100 г) некоторых аминокислот в ряде белков

Таблица 3.3

Аминокислота

Миоглобин

Гемоглобин

Яичный белок

Аланин

5,7

9,0

6,7

Глицин

6,3

4,2

3,1

Валин

5,3

10,3

7,1

Лейцин

12,2

14,0

9,2

Изолейцин

5,0

0

7,0

Пролин

4,6

4,8

3,6

Фенилаланин

6,2

7,3

7,7

Тирозин

2,4

2,9

3,7

Треонин

3,6

1,9

4,0

Серин

4,6

4,4

8,2

Триптофан

2,9

5,2

3,7

Цистеин

1,0

1,0

1,9

Метионин

2,5

1,2

5,2

Аргинин

2,7

3,3

5,7

Г истидин

8,2

8,8

2,4

Лизин

16,1

9,6

6,3

Аспарагин

9,2

9,6

9,3

Глутамин

17,3

6,0

16,5

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>