Полная версия

Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Пространственное строение первых белков было расшифровано в конце 1950-х годов английскими биохимиками Перутц и Кендрью. Исследователи, используя метод рентгеноструктурного анализа, расшифровали строение миоглобина и показали высокую сложность и уникальность строения белков. Впервые же тот факт, что в строении белковых молекул есть строгая определенность, был обнаружен немецким биохимиком Хоппе- Зейлером в 1860-х годах, который выделил кристаллы гемоглобина. Доказательство того, что структура белка в кристалле и в растворе одинакова, было получено спустя многие годы методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР).

При описании трехмерной структуры белка рассматривают обычно четыре разных уровня организации: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. На рис 3.13 приведено графическое отображение структур белков. Представление о трехмерном строении белковых молекул необходимо для понимания механизмов химических процессов, протекающих с их участием.

Первичная структура (рис. 3.13, а) - это число и последовательность соединения аминокислот в макромолекулу (аминокислотная последовательность), которая воспроизводится в процессе биосинтеза. Каждый индивидуальный белок обладает строгим постоянством состава. Изменения в первичной структуре белка ведут к нарушению его функций в процессе обмена веществ. Первичная структура белка определяет его вторичную структуру за счет гидрофобных и гидрофильных взаимодействий между радикалами (боковыми цепями аминокислотных остатков).

Вторичная структура - конформационная структура (вид отдельных участков пептидной связи). Известны три типа вторичной структуры: а-спирали (рис. 3.13, б), р-слои (складки) и беспорядочный клубок (coil-участки).

Гидрофобные радикалы боковой цепи определяют наличие внутри белка а-спирали. Термин «а- спираль» введен Лайнусом Полингом, открывшим укладку белков в виде правосторонней (вращение против часовой стрелки) спирали (линия, соединяющая а-атомы углерода, описывает а-спираль). На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Спиралевидная форма обеспечивается водородными связями между >С=0 и >ЫН-группами пептидной цепи.

Структуры белков

Рис. 3.13. Структуры белков:

Аминокислотные остатки смотрят наружу спирали.

Бета-слои - линейная, складчатая структура, в которой пептидная связь находится в развернутом состоянии (линейка). Полипептидные цепи удерживаются рядом друг с другом при помощи водородных связей, образующихся между >С=0 и >NH-rpynnaMH, но уже с другим соседним участком цепи.

а - первичная структура (цепочка аминокислот); б - вторичная структура (складчатый бета-слой и альфа- спираль); в - третичная структура (глобула-клубок белка); г - четвертичная структура

В клубке имеются беспорядочные участки цепи, которые не относятся ни к а-спирали, ни к Р- слою. Правильнее называть их соединительными петлями. Такая структура находится, как правило, на поверхности глобулы, где >С=0 и >ЫН-группы не связаны водородными связями.

У большинства белков во вторичной структуре наблюдается чередование линейных и спиральных участков, таким образом образуются белковые домены.

Третичную структуру белка (фибриллярную или глобулярную) (рис. 3.13, в) образуют упорядоченно расположенные а- спирали и P-слои. Под третичной структурой белка подразумевают расположение в пространстве всех атомов одиночной полипептидной цепи. В крупных белках при свертывании полипеп- тидной цепи часто образуются две или более пространственно разделенные области, называемые доменами. Все домены можно подразделить на четыре класса: а/а, р/р, а/p и а + р в зависимости от взаимного расположения в цепи а-спиральных и Р- структурных участков. Домены а/а состоят в основном из а- спиралей, P-участки в них пректически отсутствуют. В р/р- доменах имеется несколько p-слоев и нет (или почти нет) а- спиралей. В а/р-доменах а- и P-участки чередуются вдоль цепи. Часто P-участки образуют параллельный P-слой, окруженный а- спиралями. В (а + Р)-доменах а- и P-участки обычно расположены в разных сегментах полипептидной цепи.

Четвертичная структура (рис. 3.13, г) - мультимерная структура, отражающая пространственное расположение (совместная упаковка и укладка) взаимодействующих между собой субъединиц. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. Каждая цепь - это субъединица, или мономер. Димеры содержат две полипептидные цепи, тримеры - три, а тетрамеры - четыре. Четвертичная структура белка (надмолекулярная) образуется в результате взаимодействия белковых доменов за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных и ионных связей.

Четвертичная структура гемоглобина

Рис. 3.14. Четвертичная структура гемоглобина:

/, 2, 5, 4 - субъединицы

Эти комплексы из белковых молекул имеют постоянный состав и количество субъединиц. Гемоглобин представляет собой типичный тетрамер, в котором имеются две идентичные a-цепи и две идентичные P-цепи (рис. 3.14).

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>