Полная версия

Главная arrow География arrow БИОХИМИЯ ЧЕЛОВЕКА

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Активаторы и ингибиторы ферментов.

Вещества, ускоряющие ферментативные реакции, получили название активаторы, а замедляющие - ингибиторы.

Например, активатором пепсиногена (предшественника пепсина) в желудочном соке является соляная кислота, та же соляная кислота является ингибитором для амилазы слюны.

На активность ферментов влияет присутствие различных веществ. Так, некоторые катионы повышают, а другие снижают активность ферментов. Большинство тяжелых металлов - Fe, Hg, Cd - относятся к ингибиторам ферментов. Активаторами являются Mg, Мп, К, Zn, Мо. Этим во многом объясняется экологическая нагрузка тяжелых металлов.

Некоторые ферменты выделяются в неактивном состоянии в виде проферментов. Так, пепсин желудочного сока выделяется клетками в виде пепсиногена и активируется соляной кислотой в желудке во время приема пищи. Трипсин поджелудочной железы выделяется в неактивном состоянии в виде трипсиногена и активируется в кишечнике под влиянием фермента энтерокиназы кишечного сока.

В том и в другом случае активация заключается в отщеплении от пепсиногена и трипсиногена полипептидов, после чего ферменты становятся активными.

Большинство лекарственных препаратов являются ингибиторами ферментных систем. Эти свойства медикаментов используются для лечения различных заболеваний. Например, лекарственное вещество фосфэстрол - тетранатриевая соль ди- фосфорного эфира диэтилстильбэстрола:

Фосфэстрол применяют при лечении рака предстательной железы, его можно рассматривать как соединение, обладающее «транспортной» функцией, т.е. доставляющее активное вещество в опухоль.

В организме реализируются два типа ингибирования (торможения) активности ферментов - субстратное, или конкурентное, и аллостерическое.

При субстратном ингибировании молекула субстрата и ее аналог присоединяются к одному и тому же активному центру, так как их структуры очень близки. В результате между ними возникает «конкуренция».

«Конкурент» субстрата взаимодействует с активным центром фермента, и субстрат не может вступить в контакт с ферментом. Чтобы вытеснить «конкурента», необходимо увеличить концентрацию субстрата.

Ферменты могут ассоциировать в мультиферментные системы и функционировать совместно в форме ферментных комплексов. Такие мультиферментные системы обладают способностью автоматически поддерживать требуемую скорость суммарной реакции. В этих системах конечный продукт последовательных реакций оказывает ингибирующее действие на первый фермент. Такой фермент называют аллостерическим или регуляторным. Скорость процесса в целом определяется стационарной концентрацией конечного продукта. Такой тип ингибирования конечным продуктом называется ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием.

Чаще всего действие аллостерических ферментов проявляется в уменьшении сродства фермента к субстрату.

Вопросы и задачи к разд. 8.2

  • 1. Перечислите аминокислоты, имеющие в боковой цепи карбоксильные группы.
  • 2. Напишите уравнение КО-равновссия и уравнение Гендерсона-Гасссльбаха для вещества R-COOH, имеющего карбоксильную группу с рК = 4,76. Изобразите кривую титрования этого вещества.
  • 3. Определите, какие количества (в граммах) первичного кислого фосфата натрия (NahhPCV^O; молярная масса (М) 138 г/моль) и вторичного кислого фосфата натрия (Na2HP04; М= 142) необходимы для приготовления 1 л стандартного буфера с pH 7,00, в котором суммарная концентрация фосфатов равна 0.100 М. (ВеличинарК первичного кислого фосфата при 25 °С равна 6,86.)
  • 4. При определении кислотности желудочного сока было оттитровано до нейтральной реакции 10,0 мл желудочного сока раствором NaOH с концентрацией 0,1 н. На титрование потребовалось 7,2 мл раствора NaOH. Какова величина pH желудочного сока?
  • 5. Исходя из выражения для константы равновесия, подтвердите правильность тезиса, что рК - это такой pH, при котором кислота ионизирована на 50%, т.е. представляет собой смесь недиссоциированных молекул кислоты и сопряженного с ней основания в соотношении 50:50.
  • 6. Ниже приведены структурные формулы боковых цепей (R-rpynn) 16 аминокислот (Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, Glu, Gly, His, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Trp, Туг и Val). Назовите аминокислоты, которым принадлежат изображенные здесь R-группы:

7. Широко используемый лекарственный препарат аспирин представляет собой слабую кислоту с р1С= 3,5:

Укажите, где аспирин легче всасывается в кровяной поток - в желудке или в тонком кишечнике, если pH желудочного сока в желудке близок к 1, а в тонком кишечнике pH 6 и известно, что ионизированные (заряженные) и сильно полярные молекулы проходят сквозь мембраны медленно, тогда как нейтральные гидрофобные молекулы - быстро?

8. Содержащиеся в тканях сумаха производные пирокатехина с длинными цепями алкильных групп

вызывают характерную зудящую сыпь. Какой способ обработки пораженного участка кожи из перечисленных ниже будет наиболее эффективным и почему? Промывание поверхности кожи: а) холодной водой; б) разбавленным уксусом или лимонным соком; в) мылом и водой; г) мылом, водой и пищевой (питьевой) содой (бикарбонатом натрия).

  • 9. Напишите с помощью формул строения уравнение образования тетрапептида Ala-Cys-Gln-His. Выделите пептидные связи.
  • 10. Сколько различных трипептидов можно приготовить из трех аминокислот - глицина, аланина и серина - при условии, что каждая из них может занимать любое из трех возможных положений, причем каждую аминокислоту можно использовать более одного раза? Сколько различных трипептидов можно приготовить, если использовать каждую аминокислоту только один раз?
  • 11. Рассчитайте минимальную молярную массу сывороточного альбумина быка, если по данным количественного аминокислотного анализа в нем содержится 0,58% (по массе) триптофана, молярная масса которого равна 204 г/моль.
  • 12. Объясните, какие свойства белков лежат в основе их физиологической активности.
  • 13. Рассчитайте среднюю молярную концентрацию ферментов в гипотетической клетке, исходя из следующих условий: в бактериальной клетке (которая представляет собой цилиндр диаметром 1 мкм и высотой 2 мкм) цитозоль (удельная масса 1,20) содержит 20% (по массе) растворимого белка. Весь этот белок полностью состоит из различных ферментов. Клетка содержит 1000 разных ферментов. растворенных в цитозоле; молекулярная масса каждого фермента составляет 100 000; все ферменты присутствуют в одинаковой концентрации.
  • 14. Фермент уреаза повышает скорость гидролиза мочевины при pH 8,0 и 20 °С в 10Г4 раз. Если данное количество уреазы может полностью гидролизовать данное количество мочевины за 5 мин, то сколько времени потребовалось бы для полного гидролиза мочевины в тех же условиях без уреазы?
  • 15. Рассчитайте число оборотов фермента карбоангидразы, катализирующего реакцию Н2О + СО2 Н2СО3, если 10 мкг чистой карбоангидразы катализируют гидратацию 0,30 г СО2 за 1 мин при 37 °С.
  • 16. Лактатдегидрогеназа катализирует реакцию

В отличие от NAD’ раствор NADH поглощает свет при 340 нм. Объясните, как эти свойства NADH можно использовать для количественного определения лак- татдегидрогеназы.

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>