Физико-химические свойства аминокислот

Особенности строения аминокислотных молекул обусловливают ряд их уникальных свойств. Форма, в которой аминокислоты представлены в табл. 3.1, существует только в теории. В реальной действительности аминокислоты в клетке, биологической жидкости, живом природном материале всегда находятся в воде или хотя бы соприкасаются с водной средой — раствором.

В растворе СООН-группы диссоциируют, а 1МН7-группы принимают на себя протоны (Н~), благодаря свободной паре электронов на атоме азота (рис. 3.8). В результате молекулы аминокислот переходят в ионизированную форму, которая иначе называется биполярный ион, или zwitter- (от нем. zwitter — гибрид, гермафродит) ион.

Образование биполярного иона

Рис. 3.8. Образование биполярного иона

В зависимости от условий окружающей среды аминокислота может лишиться одного из своих зарядов.

Например, при подкислении среды (добавлении Н+) диссоциация СО-ОН-групп будет подавляться и часть аминокислотных остатков перейдет в форму катиона (рис. 3.9).

Титрование аминокислоты кислотой

Рис. 3.9. Титрование аминокислоты кислотой

Состояние, когда концентрации катионов и биполярных ионов становятся равными, характеризуют константой диссоциации СООН-группы, а численно выражают показателем рК,.

В щелочной среде (при добавлении ОН") погашаются положительные заряды на ионизированной NH2-rpynne, и аминокислота становится анионом (рис. 3.10).

Титрование аминокислоты основанием

Рис. 3.10. Титрование аминокислоты основанием

В этом случае также наступает состояние равновесия между биполярными ионами и анионами аминокислоты, характеризуемое константой диссоциации NH2-zpynnu и выражаемое численно рК2.

Графически переход ионизированных форм аминокислот от положительно заряженных (катионов) к отрицательно заряженным (анионам) показывают с помощью кривых титрования. Пример кривой титрования условной аминокислоты показан на рис. 3.11.

Кривая титрования аминокислоты

Рис. 3.11. Кривая титрования аминокислоты

В интервале между точками перехода от рК, до рК2 все аминокислоты находятся в состоянии биполярного иона и, в зависимости от строения радикала, могут иметь определенный заряд.

В зоне, расположенной левее от значения рК1? диссоциация СООН- груип полностью подавлена и аминокислоты находятся в виде катионов. В зоне, расположенной справа от значения рК2, полностью подавлена ионизация NH2-rpynn, поэтому аминокислоты существуют как анионы.

При определенном значении pH среды, разном для каждой аминокислоты, наступает состояние, когда число отрицательных и положительных зарядов становится равным, т.е. суммарный заряд молекулы будет нулевым. Такое состояние называют изоэлектрической точкой (ИЭТ).

Численно изоэлектрическая точка характеризуется показателем pi, который рассчитывается как среднее арифметическое рК, и рК2 для нейтральных аминокислот:

Для кислых и основных аминокислот при расчете изоэлектрической точки следует принимать во внимание значения констант диссоциации СООН- и NH2-zpynn боковых радикалов и соответствующие им значения рК3. Поэтому показатель pi для кислых аминокислот рассчитывается по формуле

Значение pi для основных аминокислот вычисляется следующим обра- зом:

Радикалы глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, фенилалала- нина и триптофана неполярны. Поэтому в нейтральной среде суммарный заряд этих аминокислот равен нулю.

Радикалы остальных аминокислот полярны в некоторой степени из-за присутствия различных функциональных групп — ОН—, SH—, МН2—, СООН—

. В дальнейшем эти группы предопределяют многие свойства белков. Большое количество полярных групп придает белку устойчивую ионизированную форму и способствует хорошей растворимости. SH-rpyn- пы способствуют стабилизации третичной структуры белков. Спиртовые гидроксилы способны связывать небелковые компоненты. Именно через ОН-группы серина присоединяются фосфорные остатки в казеине.

Благодаря наличию в одной молекуле противоположных по своим химическим свойствам групп — NH2— и СООН—, аминокислоты обладают двойственным характером. Во-первых, проявляют свойства кислот: диссоциируют, образуют соли с основаниями (рис. 3.12).

Во-вторых, нейтрализуют кислоты с образованием солей (рис. 3.13).

Эти примеры свидетельствуют о типичном амфотерном характере аминокислот.

Аминокислота проявляет свойства кислоты

Рис. 3.12. Аминокислота проявляет свойства кислоты

Аминокислота проявляет свойства основания

Рис. 3.13. Аминокислота проявляет свойства основания

Обе функциональные группы аминокислот — и карбоксильная, и аминогруппа — могут давать свойственные им реакции: образование сложных эфиров, амидов, ангидридов и др., которые традиционно рассматриваются в курсе «Органическая химия». Такие реакции встречаются и в живой природе, но в большей степени характерны для различных лабораторных и промышленных синтезов. Однако для любого живого организма характерны реакции разрушения или переноса МН2-группы и разрушения СООН-группы.

Деструкция NH2-rpynnbi называется дезаминирование, сопровождается выделением NH3 и может протекать разными путями.

Окислительное дезаминирование — наиболее распространенный вариант. Преобладает у животных, растений и аэробов. При этом аминокислота преобразуется в кетокислоту (оксокислоту).

Виды дезаминирования аминокислот

Рис. 3.14. Виды дезаминирования аминокислот:

а — окислительное; 6 — гидролитическое; в — восстановительное; г — внутримолекулярное

Гидролитическое дезаминирование происходит при участии воды с образованием сгшртокислоты (оксикислоты).

Восстановительное дезаминирование возможно в присутствии атомов водорода или в бескислородной среде.

Внутримолекулярное дезаминирование, как очевидно из рис. 3.14, реализуется за счет возможностей самой аминокислоты, с образованием двойной связи в радикале.

Важное значение имеют также реакции переаминирования — обмен NH,- группы с аминокислоты на карбонильный атом кетокислоты. Иными словами, аминокислота и кетокислота обмениваются своими радикалами (рис. 3.15). Благодаря реакциям переаминирования синтезируются замени- мые аминокислоты.

Схема реакции переаминирования

Рис. 3.15. Схема реакции переаминирования

Это лишь схемы процессов, которые могут протекать как в лаборатории, так и в природных условиях, но источники кислорода, водорода и воды при этом существенно различаются.

Разрушение СООН-группы называется декарбоксилирование. Одним из продуктов реакции всегда является С02.

Такие реакции очень распространены в природе. В результате декарбок- силирования образуются различные биогенные амины (рис. 3.16). Например, при декарбоксилировании Гис образуется гистамин (рис. 3.17), участвующий в аллергических реакциях.

Схема декарбоксилирования аминокислоты

Рис. 3-16. Схема декарбоксилирования аминокислоты

Образование гистамина

Рис. 3.17. Образование гистамина

Кадаверин (рис. 3.18) получил такое название, потому что впервые был обнаружен при разложении трупов (от лат. cadaver — труп). Содержится также в продуктах распада белков.

Декарбоксилирование лизина

Рис. 3.18. Декарбоксилирование лизина

Примеры реакций дезаминирования, переаминирования и декарбокси- лирования есть и в различных пищевых производствах. Они особенно важны при использовании ферментов, бактериальных культур или изготовлении продуктов с длительным технологическим циклом. Например, созревание сыров всегда сопровождается образованием аминов, которые способствуют формированию характерной ароматической композиции каждого вида сыра. В целом в мягких сырах обнаружено больше аминов, чем в твердых. Присутствуют и биогенные амины, такие как тирамин, трип- тамин, кадаверин, гистидин.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >