Третичная структура

Третичная структура — это способ упаковки скрученных или сложенных цепей в упорядоченную структуру.

Она стабилизируется сильными и слабыми взаимодействиями между радикалами аминокислот (рис. 4.9).

Водородные связи формируются между радикалами аминокислот, имеющими электроотрицательные атомы (О, N).

Виды связей в третичной структуре

Рис. 4.9. Виды связей в третичной структуре

Гидрофобные взаимодействия (ван-дер-ваальсовы силы) образуются между ароматическими аминокислотами и аминокислотами, имеющими неполярные радикалы.

Ионные связи (солевые мостики) по существу являются электростатическими контактами ионизированных групп.

Дисульфидные связи или цистеиновые мостики образуются при окислении остатков цистеина в молекулу цистина.

Слабые связи легко разрываются от различных внешних воздействий. Поэтому при действии разного рода излучений, растворителей, тепла, изменении pH третичная структура может разрушаться.

Гораздо в большей степени стабилизируют третичную структуру и придают форму белковым молекулам дисульфидные связи. Однако прочных контактов в третичной структуре очень мало. Например, в молекулах химо- тринсина и инсулина но две дисульфидные связи. В молекуле а-лактальбу- мина четыре S—S-мостика, но их энергии недостаточно, чтобы выдержать высокие температуры. Поэтому сывороточные белки молока, в состав которых входит а-лактальбумин, легко теряют исходную форму и выпадают в осадок при нагревании.

Глубина изменений белковых структур иод влиянием внешних воздействий различна. Если изменения касаются отдельной области и белок в целом сохраняет свои свойства, такие перемены называют конформационны- ми. Если изменения касаются всей молекулы и это отражается на функциональной активности данного белка, такой процесс называют денатурацией. Она может быть обратимой, когда свойства белка восстанавливаются после устранения факторов, вызвавших денатурацию, и необратимой — в противном случае.

По форме третичной структуры белки делят на глобулярные и фибриллярные (табл. 4.4). Для этого существует количественная характеристика - коэффициент асимметрии.

Таблица 4.4

Деление белковых молекул по форме

Белки

Характеристика

Коэффициент асимметрии

Примеры

Глобулярные

Характерна сложная пространственная трехмерная структура. Имеют гидрофобное ядро и гидрофильную поверхность. Как правило, полностью растворимы в воде, поэтому находятся внутри организма (клетки) и выполняют каталитические, регуляторные и другие активные функции

т,

Ъ ,

Ь:а — до 10

Альбумины,

глобулины,

гистоны,

гемоглобин

Фибриллярные

Характерна линейная структура. Плохо растворимы в воде, обычно в их состав входит большое количество гидрофобных аминокислот. Имеют сродство к воде, но полностью в ней не растворяются, поэтому служат строительным материалом для кожи, мышц, ногтей, волос, шерсти и т.д.

—гН—

Ь:а — до 200

Коллаген,

эластин,

кератин,

миозин

Коэффициент асимметрииотношение продольного размера молекулы белка (Ь) к поперечному (а).

Есть белки, формирование молекул которых завершается образованием третичной структуры, например миоглобин, связывающий 02 в глубине тканей. Третичную структуру имеет лизоцим — калитически активный белок, обладающий антибактериальной активностью.

Во многих белках обнаруживается следующий уровень организации - четвертичная структура.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >