Сывороточные белки

Остаются в молочной сыворотке после отделения казеина действием сычужного фермента или подкислением до pH 4,6 при температуре 20°С. На их долю приходится от 15 до 22% обшей массы белков молока.

Ценность сывороточных белков заключается в их уникальном аминокислотном составе, который лучше сбалансирован, чем у казеина. Внедрение современных мембранных методов в последние годы значительно увеличило объемы переработки сыворотки и получения индивидуальных сывороточных белков. Это позволило глубоко изучить их функциональные свойства.

Сывороточные белки имеют глобулярную форму. В целом содержат незначительные количества Про, но больше Цис, между остатками которого образованы S—S-мостики, что делает молекулы этих белков более компактными по сравнению с казеином.

Основной сывороточный белок — р-лактоглобулин. В молоке его содержание составляет 3,5 г/л, а в общем объеме сывороточных белков — 50%.

Молекула р-лактоглобулина образована из 162 аминокислотных остатков. Во вторичной структуре выделяют 10—15% a-форм и 43% — р-слоев. Остальная часть полипептидной цепи не имеет характерной вторичной структуры. При образовании третичной структуры возникает несколько S—S-мостиков и одна SH-связь остается свободной. Четвертичная структура р-лактоглобулина зависит от реакции окружающей среды (см. рис. 4.11). В изоэлектрическое состояние р-лактоглобулин переходит при pH 5,2.

Температурная денатурация приводит к разворачиванию глобулы и соединению свободной HS-группы с молекулой к-казеипа. Это приводит к двум последствиям, важным в технологическом плане:

  • • уменьшается доступность к-казеина для сычужного фермента;
  • • снижается термоустойчивость молока.

Биологическая роль р-лактоглобулина заключается в способности связывать небольшие гидрофобные молекулы, защищая их от разрушения. В частности, именно таким образом предотвращается окисление витамина А в молоке.

Содержание а-лактальбумина в молоке составляет около 1 г/л, это примерно 3,5% всех белков и 20% сывороточных белков. В полипептидной цепи а-лактальбумина 123 аминокислотных остатка, из них восемь Цис, между которыми образованы S—S-связи. Также а-лактальбумин отличается самым высоким содержанием незаменимой аминокислоты Три — 6,6% среди всех пищевых белков. Форма молекулы а-лактальбумина округлая, 26% структуры составляют а-спирали, 14% — p-слои, оставшаяся часть неупо- рядочена |26|.

По химической природе а-лактальбумин является сложным белком — ме- таллопротеином, так как карбоксильные группы Асп связывают кальций. Это повышает его термоустойчивость, и денатурация наступает при 72°С.

Биологическое назначение этого белка — участие в синтезе лактозы (см. параграф 10.8 и рис. 10.52).

К числу сывороточных белков относится альбумин сыворотки крови, который действительно переходит в молоко из крови, а не является продуктом синтеза клеток молочной железы — лактоцитов. По числу аминокислотных остатков (582 аминокислоты) это самый крупный сывороточный белок. Третичная структура стабилизирована 17 S—S-связями. Остаток Цис34 содержит свободную HS-грунну. На данный момент считается, что альбумин сыворотки крови выполняет транспортную функцию, связывает металлы и жирные кислоты. Тем самым, видимо, обогащает молоко минералами, поступающими из крови, и способствует образованию ТАГ в процессе синтеза молока.

Однако при хранении и переработке молока связывание жирных кислот альбумином сыворотки крови, вероятно, может способствовать липолизу, поскольку СЖК являются сильными ингибиторами липаз.

Иммуноглобулины получили свое название по признаку функциональной активности — за способность инициировать процессы иммунной защиты организма. Иммуноглобулины содержатся в крови, слюне, молоке. При попадании в организм антигенов — чужеродных соединений (бактерий, токсинов, вирусов) нейтрализуют их, образуя комплексы: иммуноглобулин-антиген.

Наибольшим содержанием иммуноглобулинов отличается молозиво. В первые часы после рождения теленка их содержание достигает 100 г/л молозива, но быстро снижается, достигая 0,6—1,0 г/л в обычном молоке [24,26]. Высокое содержание иммуноглобулинов в молоке обеспечивает новорожденным пассивный иммунитет, пока не сформируется иммунная система.

По химической природе иммуноглобулины — это сложные белки. Небелковый компонент представлен А-ацетилглюкозамином, N-ацетилгалак- тозамином, N-ацетилнейрамином, D-галактозой, D-маннозой и 1-фруктозой (см. рис. 10.10 и 10.11).

В молоке обнаружено несколько классов иммуноглобулинов: IgA IgG и IgM. Структура их хорошо изучена. Все они состоят из нескольких поли- пептидных цепей разного аминокислотного состава. Больше всего различаются начальные (N-концевые) последовательности, которые отвечают за связывание антигена и поэтому должны обладать особой специфичностью по отношению к нему.

У некоторых иммуноглобулинов полипептидные цепи соединяются с помощью минорных белков гликопротеиновой природы. Их называют свободными секреторными компонентами (FSC — free secretory component), поскольку они обнаруживаются не только в структуре иммуноглобулинов, но и в свободном виде в концентрации 50—100 мг/л [26].

Иммуноглобулины не выдерживают высоких температур. Их денатурация начинается при 70°С, а после УВТ-обработки в течение 4 с при 138°С иммуноглобулины полностью теряют свою активность.

Чтобы сохранить функциональные свойства иммуноглобулинов, их выделяют классическим способом высаливания при полунасыщении (NH4)2S04 (см. Лабораторный практикум. Осаждение и фракционирование белков при комнатной температуре нейтральными солями) или по более прогрессивной технологии — методами афинной и гельфильтрационной хроматографии.

В чистом виде выделены иммуноглобулины, обладающие активностью по отношению к ротавирусу, кариесогенным бактериям, Escherichiacoli и некоторым другим [20]. Это увеличивает интерес к иммуноглобулинам, которые можно использовать как нативные добавки к пищевым продуктам для сокращения вирусных и бактериальных инфекций и повышения пассивного иммунитета.

В плане аминокислотного состава ценность сывороточных белков больше, чем у казеина (рис. 4.24). Эта особенность широко используется в производстве продуктов специального назначения: для диетического, детского, спортивного питания и др.

Содержание незаменимых аминокислот в сывороточных белках

Рис. 4.24. Содержание незаменимых аминокислот в сывороточных белках

в сравнении с оптимальной суточной потребностью в них для человека

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >