Задания для самостоятельной работы

I. Среди возможных вариантов выберите единственное верное завершение фразы.

  • 1. При гидролизе белков:
    • а) образуются пептидные связи;
    • б) уменьшается количество свободных СООН-групп;
    • в) уменьшается количество свободных NH2-rpynn;
    • г) увеличивается количество свободных СООН- и NH.;-rpynn;
    • д) выделяется углекислый газ.
  • 2. Вторичная структура белковых молекул стабилизируется благодаря:
    • а) ионным связям;
    • б) пептидным связям;
    • в) водородным связям;
    • г) электростатическим контактам;
    • д) гидрофобным взаимодействиям.
  • 3. Слоисто-складчатая структура белков может быть сформирована:
    • а) параллельными и антипараллельными иолипептидными цепями;
    • б) разными протомерами;
    • в) только гидрофобными иолипептидными цепями;
    • г) только одинаковыми иолипептидными цепями;
    • д) иолипептидными цепями, образованными только из полярных аминокислот.
  • 4. Гидрофильные свойства белков обусловлены:
    • а) большой молекулярной массой молекул;
    • б) сложной структурной организацией молекул;
    • в) присутствием большого числа свободных СООН- и NH9-rpynn;
    • г) возможностью образовывать водородные связи;
    • д) сильной гидратацией молекул.
  • 5. В изоэлектрической точке молекулы белков:
    • а) имеют максимальную гидрофильную оболочку;
    • б) имеют максимальный одноименный заряд;
    • в) подвергаются гидролизу;
    • г) электронейтральны и легко агрегируют;
    • д) лучше всего растворяются.
  • 6. Буферные свойства белков обусловлены:
    • а) большой молекулярной массой молекул;
    • б) наличием гидрофобных зон в молекулах белков;
    • в) присутствием большого числа свободных СООН- и NH2-rpynn;
    • г) возможностью образовывать водородные связи;
    • д) сильной гидратацией молекул.
  • 7. В белках, изоэлектрическая точка которых находится в щелочной среде, преобладают:
    • а) минорные аминокислоты;
    • б) нейтральные аминокислоты;
    • в) кислые аминокислоты;
    • г) основные аминокислоты;
    • д) незаменимые аминокислоты.
  • 8. Разбавленные растворы солей тяжелых металлов:
    • а) улучшают растворимость белков;
    • б) необратимо осаждают белки;
    • в) обратимо осаждают белки;
    • г) используют для отщепления С-концевой аминокислоты в молекуле белка;
    • д) используют для отщепления N-концевой аминокислоты в молекуле белка.
  • 9. В фосфопротеинах остатки фосфорной кислоты соединяются с белковой частью:
    • а) сложноэфирной связью с СООН-группами Асп и Глу;
    • б) сложноэфирной связью с ОН-группами Сер и Тре;
    • в) фосфоамидной связью с МН2-группами Лиз и Apr;
    • г) эфирной связью с радикалами Ала и Вал;
    • д) сложноэфирной связью с ОН-группой Тир.
  • 10. Казеин — это:
    • а) минорный белок молока;
    • б) фосфопротеин молока;
    • в) компонент иммуноглобулинов молока;
    • г) компонент лактоглобулинов молока;
    • д) биологически не полноценный белок.
  • 11. Денатурация сывороточных белков происходит при нагревании молока до 70°С и выше. Это результат:
    • а) гидролиза пептидных связей;
    • б) разрыва дисульфидных связей и разворачивания полипептидной цепи;
    • в) отщепления N-концевой аминокислоты;
    • г) отщепления С-концевой аминокислоты;
    • д) изменения ИЭТ белка.
  • 12. Третичная структура белковых молекул формируется без участия
  • а) ионных связей;
  • б) пептидных связей;
  • в) водородных связей;
  • г) электростатических контактов;
  • д) гидрофобных взаимодействий.
  • 13. Иммуноглобулины молока — компоненты:
    • а) казеина;
    • б) сывороточных белков;
    • в) альбумина сыворотки крови;
    • г) белков оболочек жировых шариков;
    • д) минорных белков.
  • 14. Коллоидные свойства белков обусловлены:
    • а) их аминокислотным составом;
    • б) высокой молекулярной массой и большим размером молекул;
    • в) их термолабилыюстыо;
    • г) пептидными связями;
    • д) наличием надвторичных структур.
  • 15. В составе белков молока не обнаружена аминокислота:
    • а) оксипролин;
    • б) оксилизин;
    • в) валин;
    • г) треонин;
    • д) тирозин.
  • 16. Белки гистоны:
    • а) содержат не менее 30% основных аминокислот;
    • б) входят в состав кератина;
    • в) содержат до 90% аргинина;
    • г) нс растворимы в воде;
    • д) относятся к хромопротеинам.
  • 17. Миоглобин и цитохромы — представители:
    • а) хромопротеинов;
    • б) нуклеопротеинов;
    • в) фосфопротеинов;
    • г) гликопротеинов;
    • д) липопротеинов.
  • 18. Критерием при оценке биологической полноценности белков служит:
    • а) первичная структура;
    • б) вторичная структура;
    • в) третичная структура;
    • г) четвертичная структура;
    • д) аминокислотный состав.
  • 19. Сывороточные белки молока:
    • а) образуют гель под действием реннина;
    • б) образуют колоидный осадок в присутствии ионов кальция;
    • в) не участвуют в образовании сычужного сгустка, так как не чувствительны к сычужному ферменту;
    • г) не чувствительны к нагреванию и выдерживают температуру до 140°С;
    • д) выпадают в осадок при достижении изоэлектрической точки, которой соответствует pH 4,6.
  • 20. Белок а-лактальбумин:
    • а) необходим для синтеза молочного сахара;
    • б) синтезируется не в лактоцитах, а поступает в молоко из крови;
    • в) чувствителен к действию сычужного фермента;
    • г) не содержит S—S-связей;
    • д) транспортирует липиды.
  • 21. При денатурации р-лактоглобулина:
    • а) происходит связывание ионов кальция;
    • б) возрастает гидратация его молекулы;
    • в) образуются дисульфидные связи;
    • г) повышается термоустойчивость молока;
    • д) уменьшается доступность к-казеина для сычужного фермента.

II. Дайте аргументированный ответ, сопровождая его при необходимости расчетами и соответствующими превращениями.

  • 1. Дайте определение белков. Опишите их характерные признаки и функции. Каков элементный состав белков?
  • 2. Дайте определение первичной структуры белков. Напишите графическую формулу фрагмента полипептидной цепочки. В чем заключаются особенности пептидной связи?
  • 3. Из р-казеина выделен гептапептид опиоидного характера, состоящий из Тир, Про, Фен, Гли и Иле в соотношении 1:3:1:1:1. Восстановите аминокислотную последовательность данного пептида, если при его частичном гидролизе обнаружены следующие трипентиды: Фен-Про-Гли, Тир-Про- Фен, Гли-Про-Иле.
  • 4. При переваривании казеина выделяются различные биологически активные пептиды. Например, один из казокининов, снижающих давление крови, включает 10 аминокислот. Установите его структуру, если известно, что N-концевая аминокислота — Тир, С-концевая — Apr, а при частичном гидролизе образовались следующие пептиды: Тир-Глн, Вал-Арг, Гли-Про, Глн-Глу-Про, Про-Вал, Вал-Лей-Гли.
  • 5. В молоке обнаружены пептиды, способные связывать минеральные вещества в кишечнике и тем самым улучшающие их всасывание. Один из них является нанопептидом с N-концевой аминокислотой Сер. При неполном гидролизе его идентифицированы четыре последовательности:

Восстановите первичную структуру данного пептида.

  • 6. Из к-казеина молока выделены пептиды казоплателины, препятствующие образованию тромбов. В одном из них 11 аминокислотных остатков. N-концевая аминокислота — Мет. При частичном гидролизе кислотой образовались пептиды: Иле-Про-Про-Лиз, Ала-Иле-Про, Про-Лиз-Лиз-Асн, Лиз-Асн-Глн, Про-Лиз-Лиз-Асн. Установите первоначальную структуру данного пептида.
  • 7. В белках выделяют несколько уровней организации, стабилизированных разными контактами. Какие структуры и связи могут разрушаться при нагревании белков до 70°С?
  • 8. По химической природе белки делят на простые и сложные. К какой из этих групп относится основной белок молока казеин? Охарактеризуйте его особенности в плане: биологической ценности, основных физико-химических свойств, технологических качеств.
  • 9. Гидрофильность белков — важнейшее их качество. Объясните, какими особенностями белковых молекул оно обусловлено. Схематично покажите образование гидрофильной оболочки на поверхности белковой частицы. Какое значение гидрофилыюсть белков имеет в различных пищевых технологиях?
  • 10. Традиционный способ производства творога заключается в сквашивании молока и последующем его отваривании. Проанализируйте эти процессы с точки зрения биохимических превращений.
  • 11. Для отделения белков от водной фазы существует несколько способов. Перечислите их. Объясните механизм осаждающего действия каждого из способов. В каком случае результат будет обратимым, в каком — нет? Какой из вариантов осаждения белков может применяться в пищевых технологиях с учетом биологической безопасности продуктов?
  • 12. В производстве творога и сыра важнейшей технологической операцией является отделение белков от водной фазы. От нее зависят в дальнейшем органолептические характеристики и выход продуктов. Все ли белки молока удается выделить в производстве данных продуктов? Какую роль в этих процессах играет изоэлектрическое состояние казеина? Дайте понятие изоэлектрической точки белков.
  • 13. Многие технологические приемы производства пищевых продуктов связаны с коллоидными свойствами белков. Чем они обусловлены? Объясните смысл понятий: золь, гель, коагуляция, синерезис.
  • 14. В современных баромембранных методах отделения белков молока используются их особенности как коллоидов. Перечислите основные виды баромембранных методов и приведите примеры их использования.
  • 15. Ряд биологически активных пептидов молока обладают способностью связывать различные минеральные элементы кроме Са, что повышает их усвояемость. Минералы образуют соли с фосфорной кислотой, которая соединяется с остатками Сер в таких пептидах. Покажите присоединение Н3Р04 к остаткам Сер, а затем образование солей с микроэлементами в следующих вариантах.

Фрагмент пептида

Микроэлементы

Глу-Сер-Лей

Fe

Си

Zn

Мо

Лей-Сер-Сер

Сер-Сер-Глу

Сер-Глу-Глу

Глу-Глу-Сер

Глу-Сер-Иле

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >