Трансферазы

Трансферазы катализируют перенос различных групп с одного субстрата (донор) на другой (акцептор).

Названия строят по принципу:

донор:акцептор — переносимая группа-трансфераза.

В зависимости от переносимой группы трансферазы подразделяют на несколько подклассов.

Аминотрансферазы катализируют перенос ЫН2-группы в обмен на карбонил (=С=0). Все представители этого подклассы двухкомпонентны. Их простетическая группа, пиридоксаль (витамин В6), присоединяется к аио- ферменту через свою альдегидную группу и ионной связью — через остаток фосфорной кислоты.

Схему реакции можно представить на примере фермента аспартатамино- трансферазы (см. рис. 6.16), а механизм рассмотрен в подпараграфе 6.3.2.

Фосфотрансферазы ускоряют реакции переноса остатка фосфорной кислоты на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие и другие группы, превращая их в фосфорные эфиры. Такие реакции имеют большое значение для жизнедеятельности организма, поскольку образованные соединения приобретают повышенную реакционную способность и активно вступают в дальнейшие превращения. Донором фосфорных остатков обычно служит АТФ.

Например, активация глюкозы (рис. 6.27) может катализироваться двумя фосфотрансферазами - глюкокиназой и гексокиназой, но с образованием одинакового производного — глюкозо-6-фосфата. Гексокиназа активирует глюкозу в мышцах и других органах, а глюкокиназа — в клетках печени. Систематическое название ферментов — АТФ:0-гексоза-1-фосфотрансфе- раза (2.7.1.1).

Активация глюкозы при участии фосфотрансфсраз глюкокиназы

Рис. 6.27. Активация глюкозы при участии фосфотрансфсраз глюкокиназы

и гсксокиназы

Гликозшггрансферазы катализируют перенос углеводных остатков из молекул фосфорных эфиров или других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или других веществ, обеспечивая синтез и распад ди-, олиго- и полисахаридов.

В случае переноса моносахаридных остатков на молекулу Н3Р04 реакции называют фосфоролизом. Например, распад сахарозы может протекать при каталитическом действии сахарофосфорилазы (рис. 6.28), систематическое название которой — сахароза-а-глюкозилтрансфераза.

Фосфоролиз сахарозы

Рис. 6.28. Фосфоролиз сахарозы

Формально этот процесс аналогичен гидролизу. Только вместо фрагментов воды по месту разрыва кислородного мостика присоединяются водород и фосфатная группа — оба из молекулы фосфорной кислоты.

Ацилтрансферазы переносят кислотные остатки — ацилы. Универсальным катализатором является кофермент ацилирования, сокращенно КоА. За его открытие и значение для промежуточных стадий метаболизма Ф. А. Липман удостоен Нобелевской премии по физиологии и медицине 1953 г.

КоА имеет нуклеотидную структуру. Он, подобно НАД (НАДФ), ФМН и ФАД, содержит нуклеотид аденозин, который через дифосфатную группировку соединяется с витамином В3 (пантотеновая кислота) и тиоэтано- ламином (рис. 6.29).

Активным центром кофермента ацилирования является SH-группа, поэтому сокращенно кофермент часто обозначают HSKoA. Связывание кислотных остатков происходит по месту атома S, а возникающая связь является макроэргической. В результате кислотные остатки легко вовлекаются в обменные процессы. В действительности реакция АТФ-зависима, но схематично ее можно изобразить, как на рис 6.30.

Производные кислот и КоА называют по аналогии с солями кислот: аце- тил-КоА, бутирил-КоА, кротонил-КоА, стеарил-КоА и т.д.

Структура кофермента ацилирования

Рис. 6.29. Структура кофермента ацилирования

Активирование кислоты при участии ацетил-КоА

Рис. 630. Активирование кислоты при участии ацетил-КоА

Метилтрансферазы участвуют в метилировании разных субстратов, например азотистых оснований НК. Коферментами являются тетрагидро- фолиевая кислота, производное витамина В9 (фолиевая кислота), метилко- баламин (витамин В12) и S'-аденозилметионин (рис. 6.31).

Структура 5-аденозилметионина

Рис. 631. Структура 5+-аденозилметионина

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >