Вторичная и третичная структуры.

Вторичная структура гемоглобинов представлена а-спиралью. Полипептидные цепи в гемоглобиновой молекуле более чем на 70% представлены скрученными в а-геликсовые спирали, фрагменты которых разделены участками, образующими изгибы вторичной цепи. Участки а-спирали прерываются деспирализованными фрагментами, обеспечивающими гибкость молекулы в процессе ее фолдинга. В результате такой укладки образуются третичные глобулы овоидной формы.

Число спирализованных участков различно у разных цепей НЬ: a-цепь имеет 7 таких доменов, (3-цепь — 8. Спирализо- ванные фрагменты гемоглобина обозначают латинскими буквами, начиная с N-конца полипептидной цепи (например, в а-субъединице: А, В, С, D, Е, F, Н) (рис. 2.4).

Рис. 2.4. Глобулярная структура двух полипептидных цепей гемоглобина (по Й. Тодорову)

Число аминокислотных остатков в спирализованных и деспи- рализованных участках различно (табл. 2.1).

Таблица 2.7

Распределение аминокислотных остатков по сегментам протомеров гемоглобина

Несмотря на незначительные различия в аминокислотной последовательности миоглобина и Р-полипептидов, они имеют почти идентичную вторичную и третичную структуры. Это поразительное сходство, которое распространяется на расположение гема и восьми спиральных участков, частично обусловлено тем, что в эквивалентных положениях первичной структуры миоглобина и Р-субъединицы НЬА находятся, хотя и различающиеся, но сходные по своим свойствам аминокислотные остатки.

Пространственная компоновка третичной структуры субъединиц гемоглобина соответствует принципам третичной укладки большинства глобулярных белков:

• • максимальная компактность и соответственно минимальная площадь поверхности, обеспечивающая минимум свободной энергии: третичная структура гемоглобина — компактная белковая глобула, внутри которой практически нет свободного места;
• • гидрофобные аминокислотные радикалы у НЪ, так же как и у миоглобина, расположены внутри глобулы, за исключением двух остатков гистидина (Гис Е₇ и Гис F_g), располагающихся в активном центре;
• • большинство гидрофильных аминокислотных остатков располагаются на поверхности протомера.