Кооперация гема и глобина.

В состав порфиринового ядра гема входит ион Fe2+. Именно ион Fe2+, а не Fe3+, может связываться с кислородом. Свободные ионы Fe2+ спонтанно окисляются до Fe3+, поэтому неорганическое железо не может быть хорошим переносчиком кислорода. Это связано с неспособностью Fe3+ в противоположность Fe2+ легко подавать электроны с г28-орбиталей на орбитали кислорода. Fe2+ в составе гема без глобина может связывать кислород, быстро окисляясь, образуя гематин. Поэтому, а также в силу плохой растворимости в воде свободный гем тоже не способен к транспорту кислорода.

Окисление железа гема происходит в том случае, если две молекулы гема взаимодействуют с молекулой кислорода. Связывание гема с белком (глобином) в молекуле гемоглобина предотвращает такое взаимодействие и сохраняет железо в двухвалентной форме.

Каждое из четырех ядер гема расположено в форме дисков диаметром 1,5 нм и высотой 0,37 нм, частично погруженных в своеобразные «карманы» белковых глобул между сегментами Е и F, выстланные гидрофобными аминокислотными радикалами, в которых размещены молекулы гема.

Каждое ядро гема связано вандерваальсовыми связями числом примерно 60—75 с 30 атомами различных участков структуры глобина из 16 аминокислотных остатков. Почти все эти связи неполярны. Полярными являются только три связи: одна — в a-цепи и две — в p-цепи гемоглобина (связи остатков пропио- новой кислоты гема с белком).

Четыре плоских ядра ориентированы таким образом, что одним краем каждый гем обращен к внутренней части молекулы, а другим — наружу, в сторону водно-солевой среды. Полярные цепи пропионовой кислоты гема находятся на поверхности молекулы, остальная часть гема погружена в глобулу.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >