Четвертичная структура НЬ.

Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями, отсутствующими у миоглобина, которые способствуют выполнению гемоглобином его уникальной биологической функции и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин, как большинство белков с четвертичной структурой, обладает аллостерическими свойствами, т.е. его протомеры имеют аллостерические (регуляторные) центры.

Физиологической формой четвертичной структуры гемоглобинов человека является тетрамерная. Все четыре протомера гемоглобина располагаются пространственно в определенном соотношении — «кватернерная структура», образуя друг по отношению к другу тетраэдрическую конфигурацию.

Тетрамер гемоглобина — сфероид длиной 6,4 нм, шириной 5,5 нм и высотой 5,0 нм. Одна пара идентичных протомеров (ах—a2) расположена параллельно друг другу двумя уплощенными овоидами. Другая пара (Pj—|32) расположена подобно паре otj—a2, но перпендикулярно ей. Молекула гемоглобина обладает осью симметрии второго порядка.

Так как поверхность протомеров неровная, полипептидные цепи в центральной области не могут плотно прилегать друг к другу. В результате в мультимерном состоянии гемоглобина четыре Сведберговых единицы формируют «центральную полость», проходящую сквозь всю молекулу НЬ по ее высоте на 5,0 нм (рис. 2.5).

Модель гемоглобина при низком разрешении а-цепи показаны светлым, р-цепи — темным, гем-дискоидами (по Л.Страйеру)

Рис. 2.5. Модель гемоглобина при низком разрешении а-цепи показаны светлым, р-цепи — темным, гем-дискоидами (по Л.Страйеру)

Полость эта выстлана множеством гидрофобных радикалов аминокислотных остатков: гли, ала, вал, лей, иле, фен, про, мет, три. Благодаря такому расположению неполярных групп между ними образуются гидрофобные взаимодействия, создающие выигрыш свободной энергии до 1,5 кКал/Моль и тем самым стабилизирующие тетрамер изнутри.

Кроме того, в центральной полости гемоглобина есть несколько (3 из 33 групп) положительно заряженных аминокислотных радикала, способных специфически взаимодействовать с 2,3-дифосфоглицератом. Это взаимодействие снижает сродство гемоглобина к кислороду, являясь одним из механизмов регуляции активности гемоглобинтранспортирующей системы (см. подпараграф 2.3.1).

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >