Взаимодействие с кислородом

В артериальной крови практически весь гемоглобин (95— 98%) связан с кислородом, т.е. находится в оксигенированной форме. В венозной крови содержание оксигемоглобина составляет 67—75%, остальная часть приходится на долю свободного гемоглобина. Каждый грамм гемоглобина несет 1,36 мл 02 при полном насыщении.

Обратимое присоединение кислорода (оксигенация), позволяющее гемоглобину выполнять свою основную функцию переносчика, обеспечивается возможностью образовывать прочные пятую и шестую координационные связи и переносить электрон на кислород не от железа, что сопровождалось бы окислением железа до Fe3+, а от имидазольного кольца проксимального гистидина.

Оксигенация-дезоксигенация гемоглобина сопровождается его обратимыми конформационными изменениями (рис. 2.6).

Каждая Сведберогова единица гемоглобина (как и молекула миоглобина) содержит один гем и, следовательно, один активный связывающий лигандый центр. Реакции связывания подобных белков с лигандами описываются простой гиперболической зависимостью.

Присоединение 02 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления 02.

Оксигенирование гемоглобина является ступенчатым процессом, который можно выразить уравнением:

Hb + О2 <--> Hb(02) + 02 <--> НЬ(02)2 + 02 <—> НЬ(02)3 + 02 > «-» НЬ(02)4.

Схема, иллюстрирующая изменения четвертичной структуры гемоглобина при оксигенировании

Рис. 2.6. Схема, иллюстрирующая изменения четвертичной структуры гемоглобина при оксигенировании

Одна пара субъединиц сдвигается по отношению к другой путем поворота на 15° и продвижения на 0,8 А (по Л. Страйеру)

При взаимодействии гемоглобина-тетрамера с 02 четко прослеживается кооперативный эффект — сродство к кислороду каждой Сведберговой единицы зависит от состояния соседних Сведберговых единиц.

Между гемами одной молекулы гемоглобина существует некоторая связь, получившая название гем-гем взаимодействия, суть которой сводится к тому, что присоединение кислорода к одному гему влияет на присоединение кислорода к другому гему той же молекулы.

Сродство гемоглобина к кислороду при присоединении первой молекулы 02 минимально, но возрастает при присоединении каждой следующей молекулы кислорода. Последняя (четвертая) молекула кислорода присоединяется к гему в 500 раз быстрее, чем первая (рис. 2.7).

Пояснение хода оксигенирования гемоглобина на примере почтовых марок

Рис. 2.7. Пояснение хода оксигенирования гемоглобина на примере почтовых марок

Для того чтобы оторвать одну марку из четырех, нужно разорвать две перфорированные стороны. Чтобы отделить вторую марку, нужно произвести разрыв только с одной стороны; чтобы отделить третью — тоже с одной. После этого четвертая марка остается свободной (по Л. Страйеру)

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >