Белки (пептиды)

Белки — непериодические гетерополимеры, состоящие из аминокислотных остатков.

Примечание. В состав природных белков входят различные аминокислоты (гетерополимеры или сополимеры), которые чередуются в молекуле полимера нерегулярным образом (непериодические полимеры). Молекулы белков представляют собой линейные макромолекулы. Число аминокислотных звеньев в белковых молекулах варьирует в широких пределах: от 51 (инсулин) до 26 926 (титин — один из вспомогательных мышечных белков). Полимеры, содержащие до 100 аминокислотных остатков, называются пептидами.

Мономеры белков (аминокислоты) и их характеристика

Аминокислоты, входящие в состав природных пептидов, являются альфа-аминокислотами (т.е. аминогруппа присоединена к альфа-атому углерода углеродного скелета молекулы). В структуре их молекул условно выделяют две части: одинаковую у всех аминокислот (альфа-атом углерода с присоединенными к нему карбоксильной и аминогруппами и атомом водорода) и примыкающую к ней другую часть молекулы, которая у разных аминокислот имеет различное строение (аминокислотный радикал) (рис. 3.43).

Примечание. В соответствии с другой нумерацией атомов углерода в молекуле аминокислот альфа-атом обозначается как Су-атом (первый номер присваивается С-атому карбоксильной группы). С этих позиций все аминокислоты объединяются в группу 2-амипокарбоиовых кислот.

Типы аминокислот: моноаминомонокарбоновые, моноаминоди- карбоновые, гидроксиаминокислоты, основные, серосодержащие, ароматические, гетероциклические (рис. 3.44).

Список стандартных аббревиатур аминокислот представлен в табл. 3.3.

Схема строения молекулы аминокислоты

Рис. 3.43. Схема строения молекулы аминокислоты

Биологически значимые аминокислоты

Рис. 3.44. Биологически значимые аминокислоты:

а — моноаминомонокарбоновые; б — гидроксиаминокислоты; в — моноаминодикарбоновые; г — основные; д — серосодержащие;

е — ароматические; ж — гетероциклические

Обозначения аминокислот

Аминокислота

Русская аббревиатура

Английская аббревиатура

Глицин

Гли

Gly

Аланин

Ала

Ala

Валин

Вал

Val

Лейцин

Лей

Leu

Изолейцин

Иле

lie

Пролин

Про

Pro

Фенилаланин

Фен

Phe

Тирозин

Тир

Tyr

Триптофан

Трп

Trp

Серии

Сер

Ser

Аспарагиновая кислота

Асп

Asp

Аспарагин

Асн

Asn

Глутаминовая кислота

Глу

Glu

Глутамин

Глн

Gin

Цистеин

Цис

Cys

Метионин

Мет

Met

Гистидин

Гис

His

Лизин

Лиз

Lys

Аргинин

Apr

Arg

Треонин

Тре

Thr

В случае моноаминодикарбоновых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой кислот) в состав белков могут входить их амидные производные — аспарагин и глутамин (рис. 3.45).

Число разновидностей аминокислот, входящих в состав природных белков, — 20, из них 8 — незаменимые (т.е. в клетках чело-

Моноаминодикарбоновые аминокислоты и их амиды

Рис. 3.45. Моноаминодикарбоновые аминокислоты и их амиды

века не синтезируются). К ним относятся лизин, фенилаланин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, валин, метионин (для детей также гистидин и аргинин). Среди незаменимых аминокислот следует особо выделить фенилаланин, являющийся исходным субстратом для синтеза нейромедиаторных биогенных аминов (адреналина, норадреналина, дофамина) и триптофан — предшественник нейрогормона мелатонина.

Примечание. В действительности число биологически значимых разновидностей аминокислот составляет 22. У бактерий, некоторых растений (лук, чеснок и др.), животных и человека обнаружена аминокислота селе- ноцистеин, у ряда метаногенных архей — пирролизин. Эти модификации аминокислот происходят вследствие так называемого трансляционного перепрограммирования. В результате ряда химических реакций в цистеине атом серы замещается селеном, а лизин приобретает пиррольную группу. Базовое число аминокислот (20) остается неизменным. Модифицированные аминокислоты входят в состав очень небольшой группы белков.

Химические свойства аминокислот: совмещают свойства кислоты и основания (в молекуле аминокислоты имеется как карбоксильная группа, так и аминогруппа), что позволяет им взаимодействовать друг с другом (такие вещества называются амфотерными). Аминокислоты в водных растворах существуют в виде биполярных ионов, образующихся в результате переноса протона от карбоксильной группы к аминогруппе. При этом значение pH, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, обозначается как изоэлектрическая точка аминокислоты.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >