Полная версия

Главная arrow Товароведение arrow ТЕХНОЛОГИЯ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ПРОДУКТОВ ПИТАНИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Особенности производства растительных белков и функциональных белковых продуктов питания

Белки, как правило, производят в виде трех основных видов продуктов (мука, концентрат, изолят), различающихся по содержанию белка и степени его очистки от других соединений.

Так, белки семян подсолнечника выпускают в форме обезжиренной муки, получаемой из ядра семян, освобожденных от плодовой оболочки (содержит около 50% белка на сухое вещество). Белковые концентраты и изоляты, получаемые из обезжиренной муки, содержат соответственно 70—75 и 90—95% белка на сухое вещество.

В зависимости от технологии, обеспечивающей различную концентрацию белков, в белковой муке содержится 40—50% белка на сухое вещество, в концентрате — 50—80%, в изоляте — 80—98%. На рис. 4.2 представлена общая схема получения данных продуктов из семян масличных растений.

Общая схема получения белковых продуктов

Рис. 4.2. Общая схема получения белковых продуктов

Схема предусматривает обязательное отделение оболочки от исходных масличных семян, после которого возможно одно из четырех направлений их переработки.

  • 1. При использовании необезжиренных семян после измельчения мятку (измельченные ядра) подвергают водной экстракции. В результате разделения эмульсии получают масло и белковый раствор, в котором проводят изоэлектрическое осаждение белка. После промывания осадка водой получают белковый концентрат.
  • 2. Белковый концентрат может быть получен из полужирных или полностью обезжиренных жмыхов, остающихся после механического отжима масла. Для этого прессовые жмыхи измельчают и после промывки получают белковый концентрат.
  • 3. Жмыхи обезжиривают до максимально низкой массовой доли масла (0,5—1,0%) путем экстракции органическими растворителями.
  • 4. Из полученного шрота экстрагируют белки и осаждают их в изо- электрической точке. Это позволяет получить белковый изолят с более высокой массовой долей белка. Изолят может быть получен и из белкового концентрата, первым или третьим способом в результате экстракции и промывки.

Основные технологические параметры (температура, время, вид агента) зависят от вида сырья и получаемого продукта.

Подсолнечная мука вырабатывается после предварительного обезжиривания тщательно очищенного и измельченного ядра семян. Белковый концентрат — это обезжиренная мука, из которой удалено большинство простых и сложных углеводов, минеральных солей и других водорастворимых веществ. Методы получения белковых концентратов можно разделить на сухие и жидкостные.

Сухие методы основаны на воздушной сепарации. В их основе лежит выделение в воздушном потоке высокобелковых фракций из предварительно обезжиренных и измельченных масличных семян за счет различия по плотности, форме, величине составляющих компонентов муки (алейроновые зерна, обломки клеточных стенок с прилегающей цитоплазмой, остатки мембран сферосом и другие компоненты).

К недостаткам сухого метода сепарирования следует отнести сравнительно низкий выход готового продукта — белкового концентрата. Преимущества метода заключаются в возможностях регулирования и комбинирования состава получаемого концентрата, а также в исключении использования воды и необходимости ее последующей очистки.

Жидкостные методы получения белковых концентратов более эффективны. В зависимости от типа обработки и вида промывного раствора они позволяют удалить значительное число водорастворимых веществ. Многочисленные разновидности жидкостных методов позволяют получать и использовать продукты различных этапов переработки семян подсолнечника.

Белковые изоляты — предельно очищенные от небелковых компонентов продукты с содержанием белка более 80% (И х 6,25). Классическая схема получения изолятов предполагает экстрагирование белков при значении pH более 7, последующее осаждение в изоэлектрической точке белка, центрифугирование, нейтрализацию, сушку и стерилизацию. Белковые изоляты масличных семян, имея близкий химический состав, различаются по аминокислотному составу, по усвояемости живыми организмами, способности подвергаться гидролизу под действием протеолитических ферментов, водосвязывающей способности и другим функциональным свойствам, определяющим их технологические и пищевые качества.

Нативная трехмерная структура белков поддерживается разнообразием внутри- и межмолекулярных сил и поперечных связей. Любое изменение условий среды в технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекулярной структуры и приводит к разрушению четвертичной, третичной и вторичной структуры.

Разрушение нативной структуры белка, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация олигомерного белка заключается в диссоциации на протомеры, сопровождающейся или не сопровождающейся изменением их конформации.

Большинство белков денатурируются в присутствии сильных минеральных кислот или оснований, при нагревании, охлаждении, обработке поверхностно-активными веществами (додецилсульфатом), мочевиной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, РЬ, Р^) или органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном). Широкое применение кислот, оснований, солей, органических растворителей предусматривается в практике выделения белков из пищевого сырья и готовых продуктов при изучении их свойств и структурных особенностей, а также при экстракции и очистке в технологии выделения концентратов и изолятов. Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде, так как их полипептидные цепи настолько сильно переплетены между собой, что затрудняется доступ молекул растворителя к радикалам остатков аминокислот.

Большая часть белков денатурируется при 60—80 °С, однако встречаются белки и термостабильные, например а-лактоглобулин молока и а-амилазы некоторых бактерий. Повышенная устойчивость белков к нагреванию часто обусловливается наличием в их составе большого количества дисульфидных связей. Однако степень денатурирующего воздействия температуры на белки зависит и от их влажности, реакции и солевого состава среды и присутствия небелковых соединений.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют особо важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, приводят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, — к их инактивации.

При температуре от 40—60 до 100 °С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и тем- ноокрашенных продуктов — меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы ЫН2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров. Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество незаменимых аминокислот уменьшается.

Тепловая денатурация белков является одним из основных физикохимических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид превращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека, облегчая доступ к ним протеолитических ферментов, и обусловливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). Поскольку степень денатурации белков может быть различной, то и усвояемость полимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться. Параллельно могут изменяться физико-химические свойства белков.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100—120 °С приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, углекислого газа и ряда более сложных соединений небелковой природы.

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, придающие им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки.

Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть различным — от незначительного вреда до летального исхода.

Токсические свойства белков при термической обработке выше 200 °С или при более низких температурах (в щелочной среде) могут обусловливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изомеризации остатков аминокислот из Ь- в О-форму. Присутствие О-изомеров понижает усвояемость белков.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, некоторые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин — в дегидроаланин с выделением сероводорода.

В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность белков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной структурой, поэтому образование их в технологических процессах производства пищевых продуктов нежелательно. Обработка сырья растворами щелочей широко используется при получении изолятов и концентратов белков. Чем ниже значение pH, температура и время обработки, тем выше содержание незаменимых аминокислот в белке. Мягкие температурные режимы предохраняют от образования в больших количествах нежелательных аминокислотных фрагментов.

Неблагоприятные погодные условия при созревании зерна, поражение его вредителями и микрофлорой, пониженная или повышенная температура при хранении и переработке сырья и полуфабрикатов, механические, физические и химические факторы (перемешивание, гомогенизация, замес, инфракрасное облучение, воздействие ультразвуком, действие солей, диоксида углерода, газообразных азота и этилена и т.д.) усиливают структурные перестройки белков, которые могут разрушать природные белково-липидные взаимодействия. Высвобождающиеся липиды, подвергаясь окислительной порче, способны инициировать образование ковалентных меж- и внутримолекулярных связей в белках и новых полимерах.

Остатки тирозина в присутствии гидропероксидов могут превращаться в сульфоксиды и сульфоны, остатки цистеина — в сульфино- вые, сульфоновые кислоты, а остатки триптофана — в гидрокси-3-индо- лилаланин и Ы-формилкинуренин. Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых аминокислот. Окислительная порча белков особенно опасна при переработке масличного и жирового сырья. Торможение реакций можно достигать добавлением оксидантов, ферментных препаратов или повышением активности собственных ферментов сырья в целях вывода липидов из взаимодействия с белками.

Наряду с окислительными процессами в интенсивных технологических процессах, предусматривающих механические или физические воздействия на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук и т.д.), протекают и другие превращения, характер которых зависит от природы, степени и способа этих воздействий. На начальных стадиях замеса хлебного теста и при измельчении семян и зерна наблюдается тепловая агрегация белков, при усиленной механической обработке теста возможна деструкция последних с разрывом не только дисульфидных, но и пептидных связей. При обработке молока ультразвуком создаются условия для протекания различных химических превращений: скорость выброса струи жидкости достигает 400 км/ч, а температура вблизи пузырьков схлопывания — 2100 °С.

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>