Строение ферментов

Известно более 2000 различных ферментов, из которых порядка 90% не изучены. Выделены в кристаллическом состоянии или в виде гомогенной массы и охарактеризованы более двухсот ферментов.

Молекулярная масса ферментов варьируется в пределах 12 000- 1 000 000.

Изученные ферменты подразделяются на однокомнонентные и двухкомпонентные. При гидролизе первых образуются только аминокислоты, то есть в их основе лежат простые белки (протеины).

Двухкомпонентные ферменты являются сложными белками, состоящими из белковой компоненты (апофермента) и небелковой части - кофермента, или простетической группы. Весь комплекс называется холоферментом:

Холофермент - - апофермент + кофермент

Кофермент может быть связан с апоферментом ассоциативно и легко отделяться, например, при диализе. В других случаях кофермент связывается с белковой частью фермента сравнительно прочно за счет ковалентных связей и может быть отделен только в жестких условиях, например, при воздействии денатурирующих (разрушающих структуру белка) факторов. Для ферментативных белков характерна небольшая степень спирализации. Так, в рибонук- лсазс спиральную форму имеют 17% аминокислотных остатков, в то время как в гемоглобине - 75%. Белки этого типа имеют, как правило, глобулярную форму (рис. 4.1). Степень асимметрии глобулы выражают отношением длинной оси {в) и короткой (а). Чаще всего соотношение в/a варьируется в пределах от 3 до 60.

В клетках и тканях функционируют сложные комплексы различных ферментов, именуемые мультиферментными, или полифункциональными комплексами. Они образуются в результате ассоциации нескольких субъединиц, формируя четвертичную структуру белка.

Например, мультиферментный комплекс гшруватдегидрогеназа бактерии E.coli (М = 4 000 000) состоит из трех типов ферментов, а пи- руваткиназа, выделенная из мышцы кролика (М = 230 000), заключает в себе 4 субъединицы. В свою очередь, каждая субъединица может состоять из множества полипептидных цепей.

Образование достаточно устойчивых структур ферментов предъявляет определенные требования к пространственной совместимости (комплементарное™) субъединиц. Однако для многих ферментов, особенно для регуляторных, характерна способность к саморегуляции с дифференциацией функций в пределах одной и той же упорядоченной сгруктуры.

Существуют также генетически детерминированные формы одного и того же фермента со сходной субстратной специфичностью, которые называются изоферментами. Он могут отличаться по аминокислотному составу и некоторым физико-химическим свойствам (в частности, по электрофоретической подвижности, кинетическим параметрам катализируемых реакций и др.).

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >