Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Цитохромы и их предшественники. Другие конечные оксидазы

Ферменты цитохромы, обозначаемые латинскими буквами (а, а3, в, вз, вб, вь с, си о и др.), представляют собой протеиды (белки), содержащие в качестве простетических групп гемы. Последние являются иорфириновыми комплексами железа и обнаруживают сходство с простетическими группами пероксидазы и каталазы. Цитохромы отличаются типом заместителя в порфириновом цикле, природой белковой части и ее связи с гемом.

Физиологическая функция цитохромных систем заключается в окислении кислородом молекул водорода, отщепляемых пиридиновыми и флавиновыми дегидрогеназами от субстратов, в частности, в цикле трикарбоновых кислот. Цитохромные системы содержатся в клетках животных, в дрожжах и бактериях, в меньших количествах - в высших растениях. Локализуются цитохромы в митохондриях, хло- ропластах и микросомах.

Многие цитохромы выделены из биообъектов в кристаллическом состоянии. Их молекулярная масса колеблется в пределах 12.000- 250.000.

Цитохромы существуют в окисленной и восстановленной формах, легко превращающихся друг в друга в результате переноса электрона:

В живой клетке окисленная форма цитохрома (Fe+3) принимает электрон от атома водорода, локализованного на восстановленной дегидрогеназе, и передаст его по эстафетному механизму атому кислорода. Последний активируется терминальным цитохромом (аз) - цито- хромоксидазой - и приобретает способность реагировать с ионизированными атомами водорода, образуя воду. Действие цитохромоксида- зы, как и других железосодержащих ферментов, угнетается синильной кислотой и оксидом углерода(Н), что обусловлено способностью этих реагентов связываться с железом, заключенным в гемы.

В качестве промежуточных звеньев в переносе электронов молекул водорода от восстановленных анаэробных дегидрогеназ к кислороду выступают наряду с цитохромами флавопротеиды (флавинзависи- мые дегидрогеназы), негемовые железопротеиды (ферредоксины) и жирорастворимые хиноны (убихиноны, или коферменты Q).

Например, один из вариантов переноса электронов (в виде Нз) в растительных организмах можно представить в виде схемы:

Негемовме железопротеиды содержат железо, связанное с белковыми структурами сульфидной серой. Ферредоксины найдены в анаэробных, аэробных и фотосинтезирующих бактериях, водорослях, 1ри- бах, высших растениях и животных. Они участвуют в различных биохимических процессах: дыхании, фотосинтезе, фиксации молекулярного азота и др.

В клеточном дыхании принимают участие убихиноны (коферменты 0, осуществляющие перенос электронов (НЬ) от флавинзависи- мых коферментов (ФМН, ФАД) на цитохромную систему по схеме:

В клетках животных и растений преобладает Qio(n = 10). В хло- ропластах обнаружен пластохинон (п = 9). Из бактерий выделены так- же ??б, Qi, Qx-

Заключительную стадию окисления водорода кислородом согласно приведенной выше схемы дыхательной цепи митохондрий осуществляет цитохромоксидаза - железо- и медьсодержащий белковый комплекс (М = 140.000).

Процессы аэробного окисления у клеток прокариот локализованы в клеточной мембране, а у эукариот - в митохондриях. Переносчики электронов в митохондриях организованы в дыхательные ансамбли. Так, в митохондрии печени содержится около 17.000 дыхательных ансамблей, а в митохондрии сердца - до 50.000.

Методом экстракции растворителями выделены различные фракции дыхательной цепи, получившие название функциональных комплексов. С помощью физико-химических методов охарактеризовано четыре митохондриальных комплекса клеток животных, содержащие различные комбинации коферментов, цитохромов и структур с негемовым железом. Установлено, что эти комплексы способны катализировать свойственные для клеток реакции.

Интересно отметить, что в процессе эволюционного развития растений происходили изменения в природе «конечных» оксидаз. Например, в прорастающих семенах ячменя на первом этапе функционирует цито- хромная система, но далее она уступает место флавиновой системе, взаимодействующей непосредственно с кислородом. А у белокочанной капусты роль конечной оксидазы играет аскорбинооксидазная система. В последнем случае окислительно-восстановительные превращения аскорбиновой и дегидроаскорбиновой кислот тесно связано с ферментативными превращениями системы окисленного и восстановленного глюта- тиона - трипептида, содержащего легкоокисляемую сульфгидрильную группу:

Итак, в аэробных условиях конечным акцептором переноса электронов в виде (Н2) является молекулярный кислород. Однако прокариоты могут использовать в качестве акцепторов электронов, особенно в анаэробных условиях, целый ряд органических и неорганических соединений (фумарат, СО;, NO;, NO;, SO^' и др.). Процессы с таким (некислородным) механизмом акцептирования электронов относятся к типу анаэробного дыхании.

Например, анаэробную ветвь дыхательной цепи бактерии E.coli можно представить схемой:

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>