Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

«Прямые» оксидазы

Если окислительные реакции, протекающие через дегидрирование, связаны в основном с процессами освобождения и запасания в виде АТФ химической энергии, заключенной в пищевых продуктах, то процессы прямого окисления субстратов молекулярным кислородом обусловлены различными специфическими функциями клетки.

Ферментативное окисление молекулярным кислородом катализируется оксигеназами. Некоторые из них выступают в качестве аэробных дегидрогеназ - отщепляя от субстрата водород, они превращают его в воду или пероксид водорода. Другие обеспечивают внедрение в молекулу субстрата двух атомов кислорода, сопряженное в ряде случаев с расщеплением ароматических или алициклических колец.

Оксигеназы третьего типа, называемые гндроксилазами, внедряют в субстрат один из двух атомов молекулы кислорода. Второй атом кислорода при этом используется для окисления [НАДН2], или [НАДФ Н2], или какого-либо другого вещества, выступающего в качестве косубстрата.

Типичными представителями оксигеназ являются полифенолок- сидазы (фенолоксигеназы) способные, с одной стороны, окислять ди- и тригидроксибснзолы (фенолы), например, пирокатехин, а с другой - внедрять атом кислорода в ядро фенола.

Полифенолоксидазы представляют собой медьсодержащие белки, встречаются в чайном листе (М = 144.000), в грибах (М = 34500) и во многих высших растениях.

Предполагается, что окислительно-восстановительное равновесие

с участием полифенолоксидазы имеет место в дыхании растений.

Фенолоксидаза дофамин гидроксил аза млекопитающих катализирует превращение дофамина в норадреналина:

Косубстрататом в этой реакции служит аскорбиновая кислота, окисляемая до дегидроаскорбиновой кислоты.

Из печени крысы выделена фенилаланингидроксилаза, катализирующая превращение аминокислоты L-фенилаланина в 1-тирозин.

Гидроксилазы катализируют многие реакции микросомального окисления, особенно в печени, функция которых состоит в обмене и обезвреживании ряда ароматических соединений.

Оксигеназа печени - гомогентнзатоксигеназа - катализирует расщепление бензольного кольца гомогентизиновой кислоты с прямым присоединением двух атомов кислорода и образованием малеилацето- уксусной кислоты:

Аналогично расщепляется миоинозит с образованием глюкуроно- вой кислоты.

Тирозин и пирокатехин могут также окисляться с образованием меланинов под влиянием полифенолоксидазы.

Вариантом полифенолоксидазы является тирозиназа, окисляющая тирозин с образованием темно-окрашенных соединений - меланинов:

Действием тирозиназм объясняется потемнение разрезанных яблока и картофеля, а также макарон, плодов и овощей при сушке.

В растениях широко распространен фермент липооксидаза (ли- пооксигеназа), обусловливающий окисление кислородом воздуха некоторых ненасыщенных дпинноцепных жирных кислот и образуемых ими сложных эфиров, в частности, жиров.

Липооксигеназа сои - это глобулин (М = 102.000), содержащий железо. Особенно он эффективен при окислении линолевой и линоле- новой кислоты. Окисление направлено на самые подвижные в гемолитическом отношении атомы водорода в а-положении к олефиновым связям и приводит к образованию гидропероксидов

Образующиеся гидропероксиды являются сильными окислителями, окисляющими олефиновые связи полиенов (каротиноидов, витамина А, алкенильных фрагментов жирных кислот), хлорофилл, аскорбиновую кислоту и другие субстраты. Кроме того, распадаясь на радикалы, гидропероксиды способны инициировать радикальные цепные процессы окислительной деструкции биологических молекул, в том числе макромолекул.

Липоксигеназа разрушает каротин в процессе сушки и хранения растительных продуктов, а также обусловливает прогоркание масел, круп и муки.

К группе «прямых» оксигеназ относится уратоксидаза (уриказа). Она превращает в аллантоин мочевую кислоту, которая, в свою очередь, является продуктом метаболизма пуриновых оснований под действием ксантинооксидазы:

В растениях содержится оксидаза гликолевой кислоты - глико- латоксидаза:

Эта реакция осуществляется в процессе фотосинтеза.

Коферменгом гликолагоксидазы является флавинмононуклеотид (ФМН).

Фермент аскорбинатоксидаза. представляющий собой медьсодержащий белок, осуществляет окисление молекулярным кислородом аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую (см. стр. 27).

Особенно активна аскорбинагоксидаза в капусте, тыкве и кабачках.

В плесневых грибах содержится фермент глюкозооксидаза, способная окислять глюкозу в глюконовую кислоту, проявляя при этом высокую субстратную селективность. Глюкозооксидаза (М = 186,000) содержит две молекулы флавинадениндинуклеотида (ФАД) и 15% (масс.) углеводов.

Интересно отметить, что фермент из класса лиаз рибулозодифос- фаткарбоксилаза способен нс только катализировать реакцию расщепления рибулозо-1,5-дифосфата, сопряженную с карбоксилированием образующихся фрагментов, но и вступать в конкурирующую реакцию с молекулярным кислородом. В оксигеназной реакции фосфорилиро- ванная рибулоза расщепляется на фосфогликолат и 3-фосфоглицерат:

Эта реакция играет важную роль в регуляции фотосинтеза и фотодыхания.

Как показано выше, в реакциях прямого окисления субстратов кислородом зачастую образуется пероксид водорода, который для клетки весьма токсичен и должен удаляться. В этой связи заслуживают внимания два фермента прямого биологического окисления - каталаза и пероксидаза. Биологическая функция каталазы заключается в разложении пероксида водорода:

По сути эту реакцию можно рассматривать как окисление одной молекулы Н2О2 другой молекулой.

Каталаза - это гемопротеид, встречающийся в тканях животных и растений, где происходят процессы клеточного дыхания с участием цитохромов. У анаэробных бактерий каталаза не обнаружена.

Пероксидаза катализирует окисление субстратов (sub<H) с уча-

н

стием Н2О2.

Пероксидаза содержится в слюне, соке поджелудочной железы, печени, лейкоцитах, в корне хрена, в млечном соке растений. Выделена и охарактеризована пероксидаза хрена (гемопротсид, М = 40,000).

Ферментативные окислительно-восстановительные реакции лежат в основе биологической люмннисценции, характерной для некоторых видов светляков, червей, рыб, микроорганизмов и растений (сапрофитных грибов).

Вопросы для самоконтроля

  • 1. Какие классы соединений являются источником энергии для обмена веществ?
  • 2. Какие макроэргические связи и в каких соединениях служат носителями биоэнергии?
  • 3. Чем отличаются субстратное и окислительное фосфорилирование?
  • 4. Охарактеризуйте два механизма ферментативного окисления: анаэробный и аэробный. В чем заключаются их общие признаки и различия? Какова их энергетическая эффективность?
  • 5. Каковы природа и физиологическая функция цитохромов и других конечных оксидаз?
 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>