Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Аминокислоты - строение и свойства

Основу белков составляют 20 аминокислот. Некоторые из них содержат кроме карбокси- и аминогрупп, другие функциональные группы (-ОН, -SH, =NH и др.), ароматические ядра, азотсодержащие гетероциклы. Примеры:

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогрупп делятся на а-, /?-, у-аминокислоты и т.д.

Вес природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрический атом углерода и относятся к 1-ряду.

Аминокислоты обладают всеми свойствами амино- и карбоксильных групп. Вместе с тем ди- или полифункциональность молекулы аминокислоты обусловливает ряд их специфических свойств.

1. Образование внутренних солей и комплексных соединений.

Внугренняя соль характеризуется строго определенной для каждой аминокислоты концентрацией водородных ионов, то есть pH (изо- элсктрической точкой - рТ). При электролизе такого раствора аминокислота не перемещается ни к катоду, ни к аноду, так как анион и катион связаны углеводородным звеном. Искусственное изменение pH раствора разрушает внутреннюю соль - в растворе возникают кинетически самостоятельные ионы, проводящие ток. Значение pi аминокислот варьируется в широком диапазоне - от 2,77 для аспаргиновой ки

а-Аминокислоты образуют с ионами переходных металлов характерные комплексные соединения, структура которых показана на примере комплекса меди с аминоуксусной кислотой:

2. Этерификацию аминокислот проводят, как обычно, действием спирта в кислой среде (чаще всего используют НС1). Однако при этом образуются соли эфиров аминокислот, из которых свободные эфиры можно получить нейтрализацией кислоты. Например, гидрохлорид удаляется гриэтиламином, оксидом серебра или свинца:

Именно этерификацией набора аминокислот, образующихся в результате гидролитического расщепления белка, разгонкой в вакууме полученных эфиров и последующим их гидролизом выделяют индивидуальные аминокислоты.

3. Ацилирование аминокислот. Из двух носителей нуклсофиль-

I о0

ных свойств в молекуле аминокислоты I-nh2, -cCqh I аминогруппа намного более нуклеофильна. Поэтому она в первую очередь подвергается действию ацилирующих и алкилирующих агентов.

Важнейшим свойством аминокислот является ацилирование аминогруппы одной молекулы за счет карбоксильной ipymibi второй молекулы.

Именно такого типа реакции лежат в основе поликонденсации ряда аминокислот в определенной последовательности, ведущей к образованию полипептидов и белков.

4. Алкилирование аминокислот. Стандартный алкилирующий агент - йодистый метил.

При избытке йодистого метила реакция протекает с полным метилированием аминогруппы:

При отщеплении от последнего соединения HI образуется бетаин (полностью алкилированная внутренняя соль аминокислоты):

Бетаины солеобразны (тверды, нелетучи, водорастворимы), обладают большим дипольным моментом.

Аминогруппа аминокислот легко взаимодействует с формальдегидом:

На этой реакции основан метод формолыюго титрования, используемый для количественного определения аминокислот - блокирование аминогрупп позволяет оттитровать карбоксильные группы щелочью.

  • 5. Некоторые аналитические реакции на аминокислоты и полипептиды.
  • а) Нингидриноваи реакция. При нагревании (до 70°С) а- аминокислоты окисляются нингидрином (трикетогидринденгидратом) с образованием аммиака, альдегида и ССЬ (окислительное декарбокси- лирование и дезаминирование). Нингидрин при этом восстанавливается:

Гидриндантин реагирует с избытком нингидрина в присутствии аммиака с образованием полициклического соединения синефиолетового цвета с максимумом поглощения около 570 нм:

Нингидриновая реакция используется в колориметрическом методе количественного определения а-аминокислот и в хроматографии.

b) Бнуретовая реакция на пептидные связи. При обработке пептидов и белков солями меди в щелочной среде образуются комплексы сине-фиолетового цвета. В комплексообразование от каждой из двух макромолекул вступают в качестве лигандов пептидное звено (1) и соседнее звено в таутомерной форме (2).

/ о О

В подобную реакцию вступает биурет L n_q_nh_?_nh 1 - простейшее соединение, содержащее две амидных группы, на основании чего и названа эта реакция.

с) Ксантопрогеиновая реакция на ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан, фенилаланин):

Поступающие в организм извне белки подвергаются гидролитическому расщеплению до аминокислот и пептидов. На основе этого материала осуществляется ресинтез (анаболизм) новых белков, специфических для данного организма. При этом некоторые аминокислоты синтезируются из метаболитов небелкового происхождения. Однако, как будет показано ниже, девять аминокислот (таблица 9.3) относятся к разряду незаменимых, то есть не синтезируемых в организме.

Таблица 9.3

Незаменимые дли животных организмов аминокислоты

п/н

Название аминокислоты (условное обозначение)

Формула

Ты °С

Изоэлектрнче- скаи 1 очка (р)

1

Валин

(Val)

315

5,96

2

Лейцин

(Leu)

337

5,98

3

Изолейцин

(Не)

284

6,02

4

Треонин

(Тге)

253

6,16

5

Метионин

(Met)

283

5,74

6

Лизин

(Lys)

224

9,74

Окончание табл. 9.3

н/п

Название аминокислоты (условное обозначение)

Формула

Т„;,Л “С

Изоэлектриче- ская точка (/?1)

7

Г истидин (His)

277

7,5

8

Триптофан (Try)

382

5,89

9

Фенилаланин

(Phen)

275

5,5

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>