Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Биосинтез и обмен аминокислот в растительных организмах

Для большинства видов растений источником азота являются аммиак и нитраты почвы. Лишь некоторые из растений способны усваивать непосредственно молекулярный азот и превращать его в азотистые вещества. Источником аммиака в почве являются остатки и выделения животных и растений, разлагающихся в почве под влиянием микроорганизмов.

Способность растений синтезировать аминокислоты за счет неорганических азотистых соединений отличает их ог животных. При этом у зеленых растений, способных к фостосинтезу, в качестве источника углерода служит углекислый газ. Такой способностью обладают также микроорганизмы - хемосинтетики. Лишенные хлорофилла низшие растения - грибы и бактерии - для синтеза белка, кроме аммиака или нитратов используют готовый источник углеродистого питания - сахар (углеводы).

Необходимо отметить, что свободный аммиак ядовит для растений и поэтому он не накапливается, а сразу превращается в аминокислоты, амиды и белки, либо окисляются нитрофицирующими бактериями в нитриты и далее - в нитраты.

Нитраты же могут накапливаться в растениях, в некоторых случаях - в значительных количествах (например, в гречихе и в табаке).

Вместе с тем достоверно известно, что на пути к аминокислотам нитраты напрямую не взаимодействуют с углеводами, а воссганавливаются первоначально до нитритов и затем до аммиака. Выделены ферменты, ответственные за эти процессы. Схему восстановления нитратов можно представить следующим образом:

Процесс разложения в почве белков, аминокислот, мочевины и других азотистых соединений называется аммонификацией, а вызывающие его бактерии - аммонификагорами. Эти микроорганизмы имеют активные ферменты, в частности, ферменты протеолитического типа, гидролизующие белки до аминокислот. Свободные аминокислоты подвергаются далее дезаминированию с образованием аммиака.

Существует несколько типов дезаминирования аминокислот:

1. Окислительное дезаминирование:

Восстановительные формы никотинамиддинуклеотида (НАД ЬЬ) или флавинмононуклеотида (ФМН-Нг) переносят молекулы водорода на кислород с образованием в конечном счете воды, а иминокислоты подвергается гидролизу:

2. Восстановительное дезаминирование:

3. Гидролитическое дезаминирование:

4. Внутримолекулярное дезаминирование:

В анаэробных условиях при гниении белков возможно сочетание окисления одной молекулы аминокислоты с восстановлением другой молекулы, сопровождающиеся дезаминированием:

Образовавшаяся кетокислота способна вступать в реакцию с исходной аминокислотой.

В анаэробных условиях осуществляются также следующие реакции:

Амин далее разлагается бактериями с образованием аммиака, воды и СО2.

Некоторые почвенные анаэробные (Clostridium) и аэробные (Azobacter) микроорганизмы способны ассимилировать молекулярный азот воздуха, превращая его в аминокислоты и белки. Предполагается, что азот восстанавливается в аммиак через гидразин:

Связывать молекулярный азот могут также живущие в почве и водоемах, в частности, на рисовых полях, цианобактерии, фотосинтезирующие бактерии и лишайники.

Особое место в растительном мире занимают бобовые культуры: соя, люцерна, клевер, люпин и др. Они не нуждаются в азотистых удобрениях, и сами обогащают почву азотом. Этой способностью они обязаны бактериям, живущим в клубеньках корней.

В корневых системах имеется вещество легоглобин (М = 31.400), которое по аналогии с гемоглобином крови связывает молекулярный кислород, образуя оксилегоглобин. Легоглобин содержит железо, а также стимулирующие процесс азотфиксации молибден и кобальт.

Сам легоглобин не принимает непосредственного участия в процессе ассимиляции N2, но он транспортирует кислород, необходимый для дыхания бактерий и синтеза АТФ.

Для фиксации азота необходим источник энергии и приток электронов. Источником энергии у разных организмов различны. Например, у анаэробов, подобных Clostridium pasteurianum, таким источником является процесс брожения, сопровождающийся реакцией:

Образующийся ацстилфосфат передает заключенную в нем энергию АДФ с образованием АТФ.

Из различных бактерий выделен ферментный комплекс иитроге- наза, ответственный за восстановление азота до аммиака.

Интересно отмстить, что нитрогеназа способны катализировать восстановление не только азота, но и других субстратов: ацетилена (НС = СН) до этилена (Н2С = СН2), ионов водорода до Нг, оксида азо- та(1) (N2O) до Н2О и N2.

В корневых клубеньках некоторых кустарников и древесных растений (мох, ольха) развиваются симбиотические микроорганизмы - актнномнцегы. ответственные за ассимиляцию молекулярного азота. В отличие от бобовых растений в актиномицетах в качестве первичного продукта фиксации азота обнаруживается цитруллин, сочетающий в себе фрагменты мочевины и аминокислоты. Цигрулин образуется путем карбамоилирования аминокислоты орнитина с помощью карбамо- илфосфата:

Характерно, что азотистое питание множества растений связано с образованием на корнях своеобразных грибных образований - мико- риоз.

Насекомоядные растения и растения-паразиты (например, заразиха) потребляют в качестве азотистого питания белки и продукты их гидролитического расщепления. При этом используются ферменты протеиназы, оптимум действия находится при pH 3-3,2.

Ассимилировать органические азотистые соединения могут некоторые грибы, бактерии и высшие растения, хотя зачастую органический азот предварительно подвергается минерализации, то есть превращению в аммиак.

Каковы же основные пути биосинтеза аминокислот? Как ни парадоксально, но в основе этих процессов лежат реакции, обратные тем, которые мы наблюдали в процессах аммонификации и, в целом, минерализации органических азотсодержащих субстратов.

Аммиак, поглощенный растением в виде аммонийных солей или образовавшийся в нем в результате восстановления нитратов, взаимодействует с кетокислотами. Например, важнейший продукт метаболизма углеводов - пирокиногралная кислота в реакции с аммиаком превращается в аланин:

Особенно легко аммиак реагирует с а -кетоглутаровой кислотой:

Фермент глютаматдегидрогенеза (1.4.1.2), катализирующий образование глутаминовой кислоты, выделен из клеток животных, растений, дрожжей и бактерий.

При декарбоксилировании, переаминировании и других превращениях глютаминовая кислота может дать начало у-аминомасляной кислоте, аспаргину и другим аминокислотам.

Важную роль в ассимиляции аммиака у растений играет глюта- минсинтетаза, катализирующая синтез на основе глютаминовой кислоты и аммиака глютамина:

Как показано на представленной схеме, образовавшийся глютамин реагирует под влиянием фермента глютаматсинтетазы (1.4.1.13) с а -кетоглютаратом, образуя две молекулы глютаминовой кислоты. В зеленых частях растений и у фотосинтезирующих зеленых водорослей источником электронов является ферредоксин, а у бактерий и в корнях растений - НАД НЬ и НАДФ ЬЬ.

Аспаргиновая кислота может образовываться путем присоединения аммиака к фумаровой кислоте

У некоторых бактерий аммиак может быть активирован в результате реакции:

Микроорганизм Aerobacter содержит фермент, который аминиру- ет фрагмент ксантина (2,6-диоксипурина) в ксантиловой кислоте путем замены ipynribi ОН в положении 2 на аминогруппу с образованием фрагмента гуанина. При этом ксантиловая кислота превращается в гуа- ниловую (см. п. 9.6.1):

Ксантиловая кислота + NH3 + АТФ Гуаниловая кислота + АМФ + ФФ,

а микроорганизм Clostridium propionium аминирует акрил-КоА с обра-

О

зованием Д-аланил-КоА (h2NCH2-CH2-C-SKoa).

Аминокислоты могут передавать свои аминогруппы кетокислотам путем ферментативного переаминирования (трансаминировании). Например:

В растительных и животных организмах реализуется широкий набор ферментативных превращений одних аминокислот в другие. Приведем некоторые реакции, которые являются источником так называемого вторичного образования аминокислот:

Источником серы для синтеза серусодержащих аминокислот являются сульфаты, передающие фрагмент - SO3H аденозину, который, в свою очередь, ведет к образованию ряда промежуточных соединений на нуги восстановления шестивалентной серы и внедрения в органические кислоты группы SH. В дрожжах содержится фермент, который осуществляет включение сульфгидрильной группы в аминокислоту серин.

Некоторые микроорганизмы не могут создавать белки только из неорганических источников азота и требуют для своего развития целый ряд аминокислот, усваиваемых в неизменном виде. К числу подобных микроорганизмов, нуждающихся в «незаменимых» для них аминокислотах, относятся, например, золотистый стафилококк, вызывающий образование гнойных ран, и молочнокислые бактерии. Но если для стафилококка требуется две аминокислоты (триптофан и цистин), то для молочнокислых бактерий Lactobacillus casei обязательно наличие 16 аминокислот.

Механизм синтеза белка на основе аминокислот в растительных клетках во многом сходен с механизмом этого процесса в животных организмах и мы рассмотрим его в разделе 9.6. Отметим только, что в растительных клетках синтез происходит в субклеточных структурах - рибосомах, которые обнаружены в цитоплазме, митохондриях и хлоропластах. Рибосомы способны обратимо диссоциировать на две субчастицы - большую и малую. Эти субчастицы идентифицируются по коэффициентам седиментации в ультрацентрифуге, равным соответственно 80 и 70 единицам Сведберга (80S и 70S).

У высших растений в цитоплазме содержатся 80S рибосомы, а в хлоропластах - 70S. Рибосомы цитоплазмы животных клеток имеют коэффициент седиметации 80S, а у бактерий доминируют 70S.

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>