Особенности метаболизма белков и аминокислот в животных организмах

Гидролитическое расщепление эндогенных (локализованных внутри) и экзогенных (поступающих извне) белков осуществляется протеолитическими ферментами - пептидгидролазами (подкласс КФ 3.4). Выделяющаяся при этом энергия переходит в тепло.

Эндопептидазы расщепляют пептидные цепи, действуя на центральные участки, а экзопептидазы отщепляют концевые аминокислоты.

На первом этапе катаболизма белки проходят сложный путь протеолитических превращений в желудочно-кишечном тракте.

В желудке животных и человека белки набухают, разрыхляются и денатурируют под действием желудочного сока, содержащего 0,8% соляной кислоты и других активных компонентов. Затем в действие вступают эндогенные протеолитические ферменты - пепсины и химозин.

Пепсины (М = 34.500-37.600) проявляют оптимальную активность при pH 1,0-3,0. При рН> 6,0 пепсины инактивируются.

/^//-оптимум химозина (М = 34.000) лежит в области 3,0-5,0.

Белки и пептиды попадают из желудка в тонкий кишечник, где под действием прогеиназах подергаются более глубокому гидролизу. Протеиназы секретизируются клетками слизистой оболочки и поджелудочной железы.

Сок поджелудочной железы содержит комплекс проферентов (трип- синогена и химотрипсиногена) - предшественников ферментов трипсина и химо1 рипсина, а также карбокенпептидазу и натрийгидрокарбонат, создающий слабощелочную среду.

Молекула трипсина включает 229 аминокислотных остатков с 6 ди- сульфидными связями. Этот фермент гидролизует сложноэфирные и амидные связи и расщепляет 1/3 всех пептидных связей.

Химотрипсин по ряду физико-химических свойств подобен трипсину, гидролизует преимущественно пептидные связи ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана) и метионина.

В поджелудочной железе образуются и другие эндопептидазы, в частности, эластиназа, коллагеназа, карбоксипептидазы и аминопепти- лазм. Карбоксипептидазы катализируют отщепление концевых аминокислот со свободной карбоксильной группой (С-концсвых аминокислот), а аминопептидазы гидролизируют пептидные связи /V-концевых аминокислот.

Не гидролизированные в тонком кишечнике белки поступают в толстый кишечник, где они подвергаются гниению.

В этом процессе ферменты бактерий осуществляют расщепление белков и аминокислот, сопровождающееся образованием газов (метана, СО2, H2S) и токсических веществ (фенола, крезола, скатола, индола и др.). Однако следует отметить, что доля аминокислот, подвергающихся воздействию ферментов микрофлоры в толстом кишечнике, невелика.

Непсрсварившисся в желудочно-кишечном тракте белки выводятся из организма с калом, а образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь и через воротную вену попадают, прежде всего, в печень.

Механизм всасывания аминокислот и низкомолекулярных пептидов связан с их транслокализацией через мембраны клеток с помощью специфических переносчиков.

Превращения белков внутри клеток и в межклеточном пространстве органов и тканей осуществляются, как уже отмечалось, комплексом пептидгидролаз (кагепсинами), локализированным в цитоплазме либо на мембранах.

Некоторые ферменты (в частности, коллагеназа, эластиназа) могут секретизироваться из клеток в межклеточное пространство, где локализованы их субстраты.

В живых организмах создается так называемый аминокислотный пул, величина которого у взрослых организмов в состоянии азотистого равновесия сохраняет постоянство. Эта величина соответствует разнице между количеством поступающих в организм аминокислот, с одной стороны, и расходованием их в катаболических и анаболических процессах - с другой.

Белки в организме постоянно обновляются. Так, белки печени обновляются наполовину за 8-12 суток, белки плазмы крови - за 18-45 суток, а для фермента инсулина период полураспада составляет всего 6-9 мин. У крупного рогатого скота за сутки синтезируется 120— 200 г белка, у цыплят-бройлеров - 4-8 г, а у лактирующей коровы за тот же период с молоком выделяется 600-1200 г новых белков.

Взаимопревращения аминокислот в процессе обмена в животных организмах основаны на реакциях трансаминирования, дезаминирования (в том числе - окислительного дезаминирования), декарбокси- лирования и др. Механизмы этих процессов сходны с механизмами рассмотренных выше реакций, реализующихся в растительных клетках.

Особенностью белкового и аминокислотного обмена у животных, отличающей их от растительных организмов, является образование побочных продуктов, так называемых конечных продуктов азотистого обмена, вредных для организма и требующих их вывода. Так, в процессе дезаминирования аминокислот и аминов образуется аммиак, токсичный для организма, особенно для мозга. В норме уровень концентрации аммиака в крови не должен превышать 1-2 мг/л, а концентрация 50 мг/л является летальной.

У большинства животных аммиак нейтрализируется путем превращения в нетоксичные соединения. Например, при взаимодействии аммиака с глутаминновой кислоты под влиянием глутаминсинтетазы образуется глутамин.

В печени аммиак вовлекается в реакции синтеза мочевины. У разных видов животных аминный азот может выводиться из организма в форме свободного аммиака, мочевины и мочевой кислоты.

Мочевая кислота образуется у птиц, ограничено потребляющих воду. При нарушении азотистого обмена у человека возможно отложение солей мочевой кислоты (уратов) в суставах и в виде почечных камней.

Известны и другие формы выводимого из организма азота: креатинин, иидикаи, аминокислоты и др. У некоторых морских рыб продуктом выводимого азота является триметиламинооксид (CH3)3N-^o.

Из аминокислоты триптофана в результате действия бактерий в качестве побочных продуктов образуются скатол и индол:

Фенол, крезол, индол и скатол - ядовитые вещества с неприятным запахом - всасываются в кровь и при избытке оказывают вредное воздействие на организм. Вот почему справедливой представляется рекомендация тибетской медицины: содержи прямую кишку в чистоте.

В печени и кишечной стенке ядовитые вещества обезвреживаются за счет «защитного синтеза». На первом этапе они чаще всего ферментативно окисляются

Вводимые гидроксильные группы позволяют взять окисленные

молекулы на «буксир» за счет образования парных соединений, то есть

он н он н о

эфиров с серной или глюкуроновой (н-с-с—с-с—с—с-он) кислотой.

он он н он

Эти соединения не ядовиты и выделяются с мочой.

В животных организмах от аминокислот берут начало белки, в том числе ферменты, гормоны, антитела, пиримидиновые и пуриновые основания, необходимые для синтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот, пиррольные производные (порфирины), множество биологически активных веществ пептидной природы.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >