Взаимодействие белков и полисахаридов в растворе

В связи с широким использованием пищевых гидроколлоидов (пектина, каррагинана и т. д.) для придания необходимых функционально-технологических свойств пищевым системам, а также для создания продуктов здорового питания представляют большой интерес вопросы взаимодействия гидроколлоидов с протеинами. В общем случае здесь возможны три ситуации:

  • 1) равномерная растворимость обоих биополимеров;
  • 2) термодинамическая несовместимость;
  • 3) комплексообразование.

Первый вариант взаимодействия наблюдается обычно при низких концентрациях биополимеров. При высоких концентрациях наблюдается обычно комплексообразование или несовместимость. То, какой именно из этих двух процессов осуществится, зависит от характера взаимодействия биополимеров — притяжения или отталкивания.

Термодинамическая несовместимость приводит к разделению раствора на две различные водные фазы, одна из которых обогащена протеином, а вторая — гидроколлоидом.

Две различные фазы возникают также в ходе комплексообразования, однако при этом одна из фаз обогащена двумя биополимерами, а другая — обеднена обоими.

При слабом притяжении между белком и гидроколлоидом, как правило, образуется однородный разбавленный раствор растворимых смешанных комплексов, в другом крайнем случае — сильного притягивания и стехиометрического соотношения между макроионами, можно получить смешанные комплексы, формируемые с очень малым присутствием воды.

Если протеин и гидроколлоид не несут противоположных зарядов, комплексообразование в основном не имеет места. Это явление также подавлено при низкой плотности заряда на молекулах биополимеров. Максимальное комплексообразование происходит в случае равных долей биополимеров в растворе при таких pH, когда они несут равный и противоположный заряд. Степень, в которой какой-либо биополимер вовлекается в кулоновское взаимодействие, зависит от того, насколько его изоэлектрическая точка отличается от pH раствора. Большинство пищевых протеинов (р1пр ~ 5) формируют комплексы с анионными гидроколлоидами (р1гидр ~ 3) в промежуточном диапазоне pH, когда обе макромолекулы несут противоположные заряды (р!гидр < pH < р1пр). Интенсивность комплексообразования между протеином и полисахаридом зависит от распределения ионизированных групп на поверхности протеина, легкости разворачивания нативной молекулярной структуры белка, гибкости молекулярной цепи и распределения заряда по молекуле полисахарида.

Тенденция к неравновесному формированию нерастворимых комплексов усиливается при низких концентрациях соли и в случае, когда величина pH раствора существенно ниже изоэлектрической точки белка.

Когда оба биополимера несут отрицательный заряд, могут образовываться нерастворимые комплексы. В этом случае имеет место электростатическое взаимодействие между анионным электролитом и положительно заряженной локальной областью на молекуле протеина. Так, расчеты показывают, что даже при pH 7, когда молекула бычьего сывороточного альбумина в целом заряжена отрицательно, существует ясно определяемая область размером 2—3 нм, несущая положительный заряд (при характерных размерах молекулы 6—8 нм). Это позволяет бычьему сывороточному альбумину формировать растворимые комплексы при pH 7 и низкой ионной силе раствора с сульфатом декстрана, /-каррагинаном. Увеличение отрицательного заряда протеина имеет два эффекта: (1) усиление проте-ин-протеинового электростатического отталкивания и (2) уменьшение притяжения протеин — гидроколлоид благодаря экранированию 72

положительного заряда групп белковой молекулы. Положительно заряженные группы протеинов (-МЩ) взаимодействуют более сильно с -ОЗО^-группами полисахарида, чем с -СО^-группами.

Это приводит к различию в поведении сульфатных гидроколлоидов, таких как каррагинан, и карбоксиллированных — типа пектина. Первые при низкой ионной силе раствора формируют «сильные» обратимые комплексы с протеинами, даже при нейтральных или слабощелочных значениях pH (т. е. при pH, немного большем изоэлектрической точки белка). Если же водородный показатель значительно превышает величину р! протеина, то взаимодействие между протеином и карбоксиллированными гидроколлоидами совсем слабое или не существует вовсе — и тогда система находится в состоянии термодинамической несовместимости.

Гидроколлоиды способны взаимодействовать с протеинами не только в растворах, но и на поверхности жировых капелек. Частичное разворачивание глобулярных протеинов в адсорбционных слоях на поверхности жировых капелек способствует более активному взаимодействию белков с гидроколлоидами, чем в растворах. Сильное притягивающее взаимодействие между адсорбированным протеином и гидроколлоидом при высоких концентрациях способствует образованию вторичного слоя стерически стабилизированного полимера-гидроколлоида вокруг жировой капли с уже существующим белковым адсорбционным слоем.

При избыточной концентрации гидроколлоида происходит его гелеобразование в водной фазе. Капли эмульсии становятся иммобилизованными в образующемся геле, что оказывает стабилизирующее действие на эмульсию. Если же притягивающее взаимодействие между протеином и гидроколлоидом слабое, то гидроколлоиды могут, наоборот, дестабилизировать эмульсию, приводя к коагуляции жировых капелек. Взаимодействие между жировыми капельками при этом осуществляется посредством «мостика», образованного молекулой гидроколлоида. Так, если добавить в эмульсию, стабилизированную бычьим сывороточным альбумином, Ь-каррагинан, то происходит резкое увеличение размера жировых капелек от 0,5 до 10 мкм при весовой доле концентрации Ь-каррагинана больше 0,005 %.

Однако при увеличении весовой доли концентрации свыше 0,1 % происходит дестабилизация эмульсии с уменьшением размера капли до величины, меньшей 1 мкм. При увеличении pH водной фазы до 7 притяжение между гидроколлоидом и протеином слишком слабое для того, чтобы вызвать значительную коагуляцию эмульсии. Замена Ь-каррагиннана на сульфат декстрана, который более сильно заряжен, приводит к эффекту мостиковой коагуляции при pH 7 и выше.

Высокометоксиллированный пектин стабилизирует эмульсию, состоящую из жировых капелек, покрытых казеином, при таких значениях pH, когда без пектина эмульсия коагулирует.

Взаимодействие жиров с водой

В воде животные жиры практически не растворяются. Они могут образовывать с водой эмульсии с размерами частиц менее 1 мкм. В разбавленной эмульсии с небольшим количеством жира столкновение жировых капелек маловероятно, поэтому такие эмульсии относительно устойчивы. При более высоких концентрациях дисперсной фазы происходят агрегирование капелек и коалесценция эмульсии; иначе говоря, она расслаивается на две однородные объемные фазы с наименьшей площадью поверхности раздела.

Определенные вещества, например белки, могут служить стабилизаторами жировых эмульсий. Такие вещества создают на внешней поверхности капелек, обращенных к дисперсной среде, стабилизирующий адсорбционный слой гелеобразной структуры, который препятствует агрегированию капелек и коалесценции жира. Кинетической энергии жировых капелек при столкновении недостаточно, чтобы разрушить межмолекулярные связи в слое стабилизатора, покрывающего капельку. Поэтому жировые эмульсии с добавлением небольшого количества стабилизатора (эмульгатора) устойчивы при значительно более высоких концентрациях жира, чем без добавок. Слой эмульгатора, покрывающий жировую капельку, связывает некоторое количество адсорбционной воды. Образование дисперсионных систем типа вода-жир, жир-вода является одним из важных процессов при изготовлении некоторых видов колбасных изделий, содержащих в своем составе значительное количество жира в диспергированном состоянии (сосиски, сардельки, ливерные изделия и т. д.), а также сливочного масла, маргаринов, майонезов и ряда других пищевых продуктов.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >